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タイトルBacterial ribosome collision sensing by a MutS DNA repair ATPase paralogue.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 603, Issue 7901, Page 509-514, Year 2022
掲載日2022年3月9日
著者Federico Cerullo / Sebastian Filbeck / Pratik Rajendra Patil / Hao-Chih Hung / Haifei Xu / Julia Vornberger / Florian W Hofer / Jaro Schmitt / Guenter Kramer / Bernd Bukau / Kay Hofmann / Stefan Pfeffer / Claudio A P Joazeiro /
PubMed 要旨Ribosome stalling during translation is detrimental to cellular fitness, but how this is sensed and elicits recycling of ribosomal subunits and quality control of associated mRNA and incomplete ...Ribosome stalling during translation is detrimental to cellular fitness, but how this is sensed and elicits recycling of ribosomal subunits and quality control of associated mRNA and incomplete nascent chains is poorly understood. Here we uncover Bacillus subtilis MutS2, a member of the conserved MutS family of ATPases that function in DNA mismatch repair, as an unexpected ribosome-binding protein with an essential function in translational quality control. Cryo-electron microscopy analysis of affinity-purified native complexes shows that MutS2 functions in sensing collisions between stalled and translating ribosomes and suggests how ribosome collisions can serve as platforms to deploy downstream processes: MutS2 has an RNA endonuclease small MutS-related (SMR) domain, as well as an ATPase/clamp domain that is properly positioned to promote ribosomal subunit dissociation, which is a requirement both for ribosome recycling and for initiation of ribosome-associated protein quality control (RQC). Accordingly, MutS2 promotes nascent chain modification with alanine-tail degrons-an early step in RQC-in an ATPase domain-dependent manner. The relevance of these observations is underscored by evidence of strong co-occurrence of MutS2 and RQC genes across bacterial phyla. Overall, the findings demonstrate a deeply conserved role for ribosome collisions in mounting a complex response to the interruption of translation within open reading frames.
リンクNature / PubMed:35264791 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.21 - 5.68 Å
構造データ

EMDB-14156:
Cryo-EM reconstruction of the Bacillus subtilis MutS2-collided disome complex (MutS2 conf.1; Leading 70S)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.68 Å

14157

7qv1

EMDB-14157: Composite reconstruction of the Bacillus subtilis collided disome (Leading 70S)
PDB-7qv1: Bacillus subtilis collided disome (Leading 70S)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

14158

7qv2

EMDB-14158: Composite reconstruction of the Bacillus subtilis collided disome (Collided 70S)
PDB-7qv2: Bacillus subtilis collided disome (Collided 70S)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

14159

7qv3

EMDB-14159: Cryo-EM reconstruction of the Bacillus subtilis MutS2-collided disome complex (MutS2 conf.2; Leading 70S)
PDB-7qv3: Bacillus subtilis MutS2-collided disome complex (MutS2 conf.2; Leading 70S)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.14 Å

EMDB-14160:
Cryo-EM reconstruction of the Bacillus subtilis MutS2-collided disome complex (Leading 70S)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.22 Å

EMDB-14161:
Cryo-EM reconstruction of the Bacillus subtilis MutS2-collided disome complex (Collided 70S)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.92 Å

EMDB-14162:
Cryo-EM reconstruction of the Bacillus subtilis collided disome (Leading 70S)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.38 Å

EMDB-14163:
Cryo-EM reconstruction of the Bacillus subtilis collided disome (Leading 30S)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.56 Å

EMDB-14164:
Cryo-EM reconstruction of the Bacillus subtilis collided disome (Collided 70S)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.43 Å

EMDB-14165:
Cryo-EM reconstruction of the Bacillus subtilis collided disome (Collided 30S)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.47 Å

EMDB-14166:
Cryo-EM reconstruction of Bacillus subtilis obstructed 50S subunit co-purified with MutS2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.21 Å

由来
  • bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
キーワードRIBOSOME / Collision / MutS2 / disome / RQC / ssra / ribosomal collision / mRNA endonuclease

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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