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-Structure paper
タイトル | Structures of prokaryotic ubiquitin-like protein Pup in complex with depupylase Dop reveal the mechanism of catalytic phosphate formation. |
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ジャーナル・号・ページ | Nat Commun, Vol. 12, Page 6635-6635, Year 2021 |
掲載日 | 2021年6月23日 (構造データの登録日) |
![]() | Cui, H. / Muller, A.U. / Leibundgut, M. / Tian, J. / Ban, N. / Weber-Ban, E. |
![]() | ![]() ![]() |
手法 | X線回折 |
解像度 | 1.394 - 1.88 Å |
構造データ | ![]() PDB-7oxv: ![]() PDB-7oxy: ![]() PDB-7oy3: ![]() PDB-7oyf: ![]() PDB-7oyh: |
化合物 | ![]() ChemComp-PGE: ![]() ChemComp-SCN: ![]() ChemComp-PEG: ![]() ChemComp-EDO: ![]() ChemComp-HOH: ![]() ChemComp-MG: ![]() ChemComp-ACP: ![]() ChemComp-ACT: ![]() ChemComp-K: ![]() ChemComp-ADP: ![]() ChemComp-KQB: ![]() ChemComp-SO4: ![]() ChemComp-MF4: |
由来 |
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![]() | HYDROLASE / depupylase / Dop-loop / deamidase / Pup / ATP hydrolysis / Pup binding / phosphorylated Pup binding / transition state / product state |