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-Structure paper
タイトル | Structural basis for an exceptionally strong preference for asparagine residue at the S2 subsite of Stenotrophomonas maltophilia dipeptidyl peptidase 7. |
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ジャーナル・号・ページ | Sci Rep, Vol. 11, Page 7929-7929, Year 2021 |
掲載日 | 2020年11月23日 (構造データの登録日) |
著者 | Nakamura, A. / Suzuki, Y. / Sakamoto, Y. / Roppongi, S. / Kushibiki, C. / Yonezawa, N. / Takahashi, M. / Shida, Y. / Gouda, H. / Nonaka, T. ...Nakamura, A. / Suzuki, Y. / Sakamoto, Y. / Roppongi, S. / Kushibiki, C. / Yonezawa, N. / Takahashi, M. / Shida, Y. / Gouda, H. / Nonaka, T. / Tanaka, N. / Ogasawara, W. |
リンク | Sci Rep / PubMed:33846449 |
手法 | X線回折 |
解像度 | 1.86 - 2.03 Å |
構造データ | PDB-7dkb: PDB-7dkc: PDB-7dkd: PDB-7dke: |
化合物 | ChemComp-VAL: ChemComp-TYR: ChemComp-HOH: ChemComp-GOL: ChemComp-ASN: ChemComp-PHE: |
由来 |
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キーワード | HYDROLASE / dipeptidyl aminopeptidase / S46 / AMR / Microgravity / antimicrobial / chymotrypsin / serine protease |