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タイトルStructural snapshots of Mycobacterium tuberculosis enolase reveal dual mode of 2PG binding and its implication in enzyme catalysis.
ジャーナル・号・ページIUCrJ, Vol. 10, Issue Pt 6, Page 738-753, Year 2023
掲載日2023年11月1日
著者Mohammed Ahmad / Bhavya Jha / Sucharita Bose / Satish Tiwari / Abhisek Dwivedy / Deepshikha Kar / Ravikant Pal / Richard Mariadasse / Tanya Parish / Jeyaraman Jeyakanthan / Kutti R Vinothkumar / Bichitra Kumar Biswal /
PubMed 要旨Enolase, a ubiquitous enzyme, catalyzes the reversible conversion of 2-phosphoglycerate (2PG) to phosphoenolpyruvate (PEP) in the glycolytic pathway of organisms of all three domains of life. The ...Enolase, a ubiquitous enzyme, catalyzes the reversible conversion of 2-phosphoglycerate (2PG) to phosphoenolpyruvate (PEP) in the glycolytic pathway of organisms of all three domains of life. The underlying mechanism of the 2PG to PEP conversion has been studied in great detail in previous work, however that of the reverse reaction remains to be explored. Here we present structural snapshots of Mycobacterium tuberculosis (Mtb) enolase in apo, PEP-bound and two 2PG-bound forms as it catalyzes the conversion of PEP to 2PG. The two 2PG-bound complex structures differed in the conformation of the bound product (2PG) viz the widely reported canonical conformation and a novel binding pose, which we refer to here as the alternate conformation. Notably, we observed two major differences compared with the forward reaction: the presence of Mg is non-obligatory for the reaction and 2PG assumes an alternate conformation that is likely to facilitate its dissociation from the active site. Molecular dynamics studies and binding free energy calculations further substantiate that the alternate conformation of 2PG causes distortions in both metal ion coordination and hydrogen-bonding interactions, resulting in an increased flexibility of the active-site loops and aiding product release. Taken together, this study presents a probable mechanism involved in PEP to 2PG catalysis that is likely to be mediated by the conformational change of 2PG at the active site.
リンクIUCrJ / PubMed:37860976 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度1.99 - 3.23 Å
構造データ

30988

7e4x

EMDB-30988, PDB-7e4x:
Structure of Enolase from Mycobacterium tuberculosis
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.08 Å

30989

7e51

EMDB-30989, PDB-7e51:
Structure of PEP bound Enolase from Mycobacterium tuberculosis
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.23 Å

PDB-6l7d:
Mycobacterium tuberculosis enolase mutant - S42A
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3 Å

PDB-7ckp:
Mycobacterium tuberculosis Enolase
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.9 Å

PDB-7clk:
Mycobacterium tuberculosis enolase in complex with alternate 2-phosphoglycerate
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.15 Å

PDB-7cll:
Mycobacterium tubeculosis enolase in complex with 2-Phosphoglycerate
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.99 Å

PDB-7dlr:
Mycobacterium tuberculosis enolase mutant - E163A
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.25 Å

PDB-7e4f:
Mycobacterium tuberculosis enolase mutant - E204A complex with phosphoenolpyruvate
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.3 Å

化合物

ChemComp-EDO:
1,2-ETHANEDIOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール

ChemComp-2PG:
2-PHOSPHOGLYCERIC ACID / 2-ホスホグリセリン酸

ChemComp-ACT:
ACETATE ION / 酢酸イオン / 酢酸塩

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-HOH:
WATER / 水

ChemComp-MPD:
(4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル / 沈殿剤*YM / 2-Methyl-2,4-pentanediol

ChemComp-GOL:
GLYCEROL / グリセロ-ル / グリセリン

ChemComp-PEG:
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル / ジエチレングリコール

ChemComp-CL:
Unknown entry / クロリド / 塩化物

ChemComp-PEP:
PHOSPHOENOLPYRUVATE / ホスホエノ-ルピルビン酸 / ホスホエノールピルビン酸

由来
  • mycobacterium tuberculosis (結核菌)
  • mycobacterium tuberculosis h37rv (結核菌)
  • mycobacterium tuberculosis (strain atcc 25618 / h37rv) (結核菌)
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Mycobacterium tuberculosis (結核菌) / enolase (ホスホピルビン酸ヒドラターゼ) / mutant (ミュータント (人類)) / complex / LYASE (リアーゼ) / phosphoglycerate / phosphoenolpyuruvate / 2-phosphoglycerate (2-ホスホグリセリン酸) / PEP / METAL BINDING PROTEIN

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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