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Structure paper

タイトルStructural insights into TRPM8 inhibition and desensitization.
ジャーナル・号・ページScience, Vol. 365, Issue 6460, Page 1434-1440, Year 2019
掲載日2019年9月27日
著者Melinda M Diver / Yifan Cheng / David Julius /
PubMed 要旨The transient receptor potential melastatin 8 (TRPM8) ion channel is the primary detector of environmental cold and an important target for treating pathological cold hypersensitivity. Here, we ...The transient receptor potential melastatin 8 (TRPM8) ion channel is the primary detector of environmental cold and an important target for treating pathological cold hypersensitivity. Here, we present cryo-electron microscopy structures of TRPM8 in ligand-free, antagonist-bound, or calcium-bound forms, revealing how robust conformational changes give rise to two nonconducting states, closed and desensitized. We describe a malleable ligand-binding pocket that accommodates drugs of diverse chemical structures, and we delineate the ion permeation pathway, including the contribution of lipids to pore architecture. Furthermore, we show that direct calcium binding mediates stimulus-evoked desensitization, clarifying this important mechanism of sensory adaptation. We observe large rearrangements within the S4-S5 linker that reposition the S1-S4 and pore domains relative to the TRP helix, leading us to propose a distinct model for modulation of TRPM8 and possibly other TRP channels.
リンクScience / PubMed:31488702 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.0 - 3.6 Å
構造データ

0631

6o6a

EMDB-0631, PDB-6o6a:
Structure of the TRPM8 cold receptor by single particle electron cryo-microscopy, ligand-free state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

0636

6o6r

EMDB-0636, PDB-6o6r:
Structure of the TRPM8 cold receptor by single particle electron cryo-microscopy, AMTB-bound state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

0638

6o72

EMDB-0638, PDB-6o72:
Structure of the TRPM8 cold receptor by single particle electron cryo-microscopy, TC-I 2014-bound state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

0639

6o77

EMDB-0639, PDB-6o77:
Structure of the TRPM8 cold receptor by single particle electron cryo-microscopy, calcium-bound state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

化合物

ChemComp-Y01:
CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / コレステリルヘミスクシナ-ト

ChemComp-NA:
Unknown entry / ナトリウムカチオン

ChemComp-UND:
UNDECANE / ウンデカン

ChemComp-9PE:
(1R)-2-{[(S)-(2-aminoethoxy)(hydroxy)phosphoryl]oxy}-1-[(heptanoyloxy)methyl]ethyl octadecanoate / リン脂質*YM

ChemComp-LQ7:
N-(3-aminopropyl)-2-[(3-methylphenyl)methoxy]-N-[(thiophen-2-yl)methyl]benzamide / AMTB

ChemComp-T14:
3-{7-(trifluoromethyl)-5-[2-(trifluoromethyl)phenyl]-1H-benzimidazol-2-yl}-1-oxa-2-azaspiro[4.5]dec-2-ene

ChemComp-CA:
Unknown entry / カルシウムジカチオン

由来
  • parus major (シジュウカラ)
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Ion Channel / TRPM8

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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