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Structure paper

タイトルMolecular architecture of the multifunctional collagen lysyl hydroxylase and glycosyltransferase LH3.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 9, Issue 1, Page 3163, Year 2018
掲載日2018年8月8日
著者Luigi Scietti / Antonella Chiapparino / Francesca De Giorgi / Marco Fumagalli / Lela Khoriauli / Solomon Nergadze / Shibom Basu / Vincent Olieric / Lucia Cucca / Blerida Banushi / Antonella Profumo / Elena Giulotto / Paul Gissen / Federico Forneris /
PubMed 要旨Lysyl hydroxylases catalyze hydroxylation of collagen lysines, and sustain essential roles in extracellular matrix (ECM) maturation and remodeling. Malfunctions in these enzymes cause severe ...Lysyl hydroxylases catalyze hydroxylation of collagen lysines, and sustain essential roles in extracellular matrix (ECM) maturation and remodeling. Malfunctions in these enzymes cause severe connective tissue disorders. Human lysyl hydroxylase 3 (LH3/PLOD3) bears multiple enzymatic activities, as it catalyzes collagen lysine hydroxylation and also their subsequent glycosylation. Our understanding of LH3 functions is currently hampered by lack of molecular structure information. Here, we present high resolution crystal structures of full-length human LH3 in complex with cofactors and donor substrates. The elongated homodimeric LH3 architecture shows two distinct catalytic sites at the N- and C-terminal boundaries of each monomer, separated by an accessory domain. The glycosyltransferase domain displays distinguishing features compared to other known glycosyltransferases. Known disease-related mutations map in close proximity to the catalytic sites. Collectively, our results provide a structural framework characterizing the multiple functions of LH3, and the molecular mechanisms of collagen-related diseases involving human lysyl hydroxylases.
リンクNat Commun / PubMed:30089812 / PubMed Central
手法SAS (X-ray synchrotron) / X線回折
解像度2.1 - 3 Å
構造データ

SASDDW4:
Procollagen lysyl hydroxylase LH3 measured using SEC-SAXS
手法: SAXS/SANS

PDB-6fxk:
Crystal Structure of full-length Human Lysyl Hydroxylase LH3
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.7 Å

PDB-6fxm:
Crystal Structure of full-length Human Lysyl Hydroxylase LH3 - Cocrystal with Mn2+
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.1 Å

PDB-6fxr:
Crystal Structure of full-length Human Lysyl Hydroxylase LH3 - Cocrystal with Fe2+, Mn2+, UDP-Gal
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.1 Å

PDB-6fxt:
Crystal Structure of full-length Human Lysyl Hydroxylase LH3 - Cocrystal with Fe2+, Mn2+, UDP-Glc
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.5 Å

PDB-6fxx:
Crystal Structure of full-length Human Lysyl Hydroxylase LH3 - Cocrystal with Fe2+, Mn2+, UDP-Gal, Hg2+ Soak
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3 Å

PDB-6fxy:
Crystal Structure of full-length Human Lysyl Hydroxylase LH3 - Cocrystal with Fe2+, Mn2+, UDP-Gal - Structure from long-wavelength S-SAD
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.138 Å

化合物

ChemComp-GOL:
GLYCEROL / グリセロ-ル

ChemComp-AKG:
2-OXOGLUTARIC ACID / α-ケトグルタル酸

ChemComp-FE2:
Unknown entry

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

ChemComp-MN:
Unknown entry

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-UDP:
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP / UDP*YM

ChemComp-HG:
Unknown entry

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードTRANSFERASE / Lysyl Hydroxylase / Galacosyltransferase / Glucosyltransferase / Collagen

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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