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タイトルCryo-EM structure of human mTOR complex 2.
ジャーナル・号・ページCell Res, Vol. 28, Issue 5, Page 518-528, Year 2018
掲載日2018年3月22日
著者Xizi Chen / Mengjie Liu / Yuan Tian / Jiabei Li / Yilun Qi / Dan Zhao / Zihan Wu / Min Huang / Catherine C L Wong / Hong-Wei Wang / Jiawei Wang / Huirong Yang / Yanhui Xu /
PubMed 要旨Mechanistic target of rapamycin (mTOR) complex 2 (mTORC2) plays an essential role in regulating cell proliferation through phosphorylating AGC protein kinase family members, including AKT, PKC and ...Mechanistic target of rapamycin (mTOR) complex 2 (mTORC2) plays an essential role in regulating cell proliferation through phosphorylating AGC protein kinase family members, including AKT, PKC and SGK1. The functional core complex consists of mTOR, mLST8, and two mTORC2-specific components, Rictor and mSin1. Here we investigated the intermolecular interactions within mTORC2 complex and determined its cryo-electron microscopy structure at 4.9 Å resolution. The structure reveals a hollow rhombohedral fold with a 2-fold symmetry. The dimerized mTOR serves as a scaffold for the complex assembly. The N-terminal half of Rictor is composed of helical repeat clusters and binds to mTOR through multiple contacts. mSin1 is located close to the FRB domain and catalytic cavity of mTOR. Rictor and mSin1 together generate steric hindrance to inhibit binding of FKBP12-rapamycin to mTOR, revealing the mechanism for rapamycin insensitivity of mTORC2. The mTOR dimer in mTORC2 shows more compact conformation than that of mTORC1 (rapamycin sensitive), which might result from the interaction between mTOR and Rictor-mSin1. Structural comparison shows that binding of Rictor and Raptor (mTORC1-specific component) to mTOR is mutually exclusive. Our study provides a basis for understanding the assembly of mTORC2 and a framework to further characterize the regulatory mechanism of mTORC2 pathway.
リンクCell Res / PubMed:29567957 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度4.9 Å
構造データ

6913

5zcs

EMDB-6913, PDB-5zcs:
4.9 Angstrom Cryo-EM structure of human mTOR complex 2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.9 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードGENE REGULATION / Cryo-EM structure human mTORC2

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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