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-Structure paper
タイトル | Tunable allosteric library of caspase-3 identifies coupling between conserved water molecules and conformational selection. |
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ジャーナル・号・ページ | Proc. Natl. Acad. Sci. USA, Vol. 113, Page E6080-E6088, Year 2016 |
掲載日 | 2016年2月19日 (構造データの登録日) |
著者 | Maciag, J.J. / Mackenzie, S.H. / Tucker, M.B. / Schipper, J.L. / Swartz, P. / Clark, A.C. |
リンク | Proc. Natl. Acad. Sci. USA / PubMed:27681633 |
手法 | X線回折 |
解像度 | 1.38 - 2.7 Å |
構造データ | PDB-5i9b: PDB-5i9t: PDB-5iab: PDB-5iae: PDB-5iag: PDB-5iaj: PDB-5iak: PDB-5ian: PDB-5iar: PDB-5ias: PDB-5ibc: PDB-5ibp: PDB-5ibr: |
化合物 | ChemComp-NA: ChemComp-HOH: ChemComp-ACT: ChemComp-DTT: ChemComp-CL: ChemComp-AZI: |
由来 |
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キーワード | Hydrolase/Hydrolase Inhibitor / Allostery / saturation mutagenesis / conformational selection / native ensemble / protein solvation / protein structure / protein dynamics / Hydrolase-Hydrolase Inhibitor complex |