+検索条件
-Structure paper
タイトル | Tunable allosteric library of caspase-3 identifies coupling between conserved water molecules and conformational selection. |
---|---|
ジャーナル・号・ページ | Proc. Natl. Acad. Sci. USA, Vol. 113, Page E6080-E6088, Year 2016 |
掲載日 | 2016年2月19日 (構造データの登録日) |
![]() | Maciag, J.J. / Mackenzie, S.H. / Tucker, M.B. / Schipper, J.L. / Swartz, P. / Clark, A.C. |
![]() | ![]() ![]() |
手法 | X線回折 |
解像度 | 1.38 - 2.7 Å |
構造データ | ![]() PDB-5i9b: ![]() PDB-5i9t: ![]() PDB-5iab: ![]() PDB-5iae: ![]() PDB-5iag: ![]() PDB-5iaj: ![]() PDB-5iak: ![]() PDB-5ian: ![]() PDB-5iar: ![]() PDB-5ias: ![]() PDB-5ibc: ![]() PDB-5ibp: ![]() PDB-5ibr: |
化合物 | ![]() ChemComp-NA: ![]() ChemComp-HOH: ![]() ChemComp-ACT: ![]() ChemComp-DTT: ![]() ChemComp-CL: ![]() ChemComp-AZI: |
由来 |
|
![]() | Hydrolase/Hydrolase Inhibitor / Allostery / saturation mutagenesis / conformational selection / native ensemble / protein solvation / protein structure / protein dynamics / Hydrolase-Hydrolase Inhibitor complex |