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タイトル | The thermodynamic signature of ligand binding to histone deacetylase-like amidohydrolases is most sensitive to the flexibility in the L2-loop lining the active site pocket. |
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ジャーナル・号・ページ | Biochim. Biophys. Acta, Vol. 1861, Page 1855-1863, Year 2017 |
掲載日 | 2016年3月23日 (構造データの登録日) |
著者 | Meyners, C. / Kramer, A. / Yildiz, O. / Meyer-Almes, F.J. |
リンク | Biochim. Biophys. Acta / PubMed:28389333 |
手法 | X線回折 |
解像度 | 1.42 - 1.7 Å |
構造データ | PDB-5g17: PDB-5g1a: PDB-5g1b: |
化合物 | ChemComp-ZN: ChemComp-K: ChemComp-6DK: ChemComp-HOH: ChemComp-7H1: ChemComp-1PE: ChemComp-PEG: |
由来 |
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キーワード | HYDROLASE / HDAH / HDAC / HDLP |