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Structure paper

タイトルStructural biology. Division of labor in transhydrogenase by alternating proton translocation and hydride transfer.
ジャーナル・号・ページScience, Vol. 347, Page 178-181, Year 2015
掲載日2013年12月31日 (構造データの登録日)
著者Leung, J.H. / Schurig-Briccio, L.A. / Yamaguchi, M. / Moeller, A. / Speir, J.A. / Gennis, R.B. / Stout, C.D.
リンクScience / PubMed:25574024
手法X線回折
解像度2.77 - 6.926 Å
構造データ

PDB-4o93:
Crystal structure of Thermus thermophilis transhydrogeanse domain II dimer
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.77 Å

PDB-4o9p:
Crystal structure of Thermus thermophilis transhydrogeanse domain II dimer SeMet derivative
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.89 Å

PDB-4o9t:
Mechanism of transhydrogenase coupling proton translocation and hydride transfer
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3.079 Å

PDB-4o9u:
Mechanism of transhydrogenase coupling proton translocation and hydride transfer
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 6.926 Å

化合物

ChemComp-HG:
Unknown entry

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-NAP:
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE

ChemComp-NAD:
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / NAD*YM

由来
  • thermus thermophilus (バクテリア)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Membrane domain dimer / Intergral respiratory enzyme / Proton pump and hydride transfer enzyme / Proton and NAD(H) / NADP(H) / Hydride transfer / Periplasmic membrane / Nicotinamide nucleotide transhydrogenase couples the proton motive force to NADPH formation / Integral membrane component of Thermus thermophilus transhydrogenase / Respiratory enzyme / Protons and NAD(H) / Proton translocation and hydride transfer / Periplasmic membrane and cytosol / Nicotinamide nucleotide transhydrogenase / Couples proton motive / Holo-transhydrogease from Thermus thermophilus assembled from subunits alpha1 / alpha2 / truncated beta / and domain III as a dimer / Respiratory proton pump enzyme forming cytosolic NADP(H)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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