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タイトル | The A128T Resistance Mutation Reveals Aberrant Protein Multimerization as the Primary Mechanism of Action of Allosteric HIV-1 Integrase Inhibitors. |
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ジャーナル・号・ページ | J. Biol. Chem., Vol. 288, Page 15813-15820, Year 2013 |
掲載日 | 2012年8月30日 (構造データの登録日) |
著者 | Feng, L. / Sharma, A. / Slaughter, A. / Jena, N. / Koh, Y. / Shkriabai, N. / Larue, R.C. / Patel, P.A. / Mitsuya, H. / Kessl, J.J. ...Feng, L. / Sharma, A. / Slaughter, A. / Jena, N. / Koh, Y. / Shkriabai, N. / Larue, R.C. / Patel, P.A. / Mitsuya, H. / Kessl, J.J. / Engelman, A. / Fuchs, J.R. / Kvaratskhelia, M. |
リンク | J. Biol. Chem. / PubMed:23615903 |
手法 | X線回折 |
解像度 | 2.09 - 2.65 Å |
構造データ | PDB-4gvm: PDB-4gw6: PDB-4jlh: |
化合物 | ChemComp-ARS: ChemComp-LF2: ChemComp-HOH: ChemComp-0L9: ChemComp-SO4: |
由来 |
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キーワード | HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Integrase / CCD / DDE motif / dimer interface / allosteric inhibitor / drug resistance / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex / TRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / A128T mutation / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex |