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タイトルNewly folded substrates inside the molecular cage of the HtrA chaperone DegQ.
ジャーナル・号・ページNat Struct Mol Biol, Vol. 19, Issue 2, Page 152-157, Year 2012
掲載日2012年1月15日
著者Hélène Malet / Flavia Canellas / Justyna Sawa / Jun Yan / Konstantinos Thalassinos / Michael Ehrmann / Tim Clausen / Helen R Saibil /
PubMed 要旨The HtrA protein family combines chaperone and protease activities and is essential for protein quality control in many organisms. Whereas the mechanisms underlying the proteolytic function of HtrA ...The HtrA protein family combines chaperone and protease activities and is essential for protein quality control in many organisms. Whereas the mechanisms underlying the proteolytic function of HtrA proteins are well characterized, their chaperone activity remains poorly understood. Here we describe cryo-EM structures of Escherichia coli DegQ in its 12- and 24-mer states in complex with model substrates, providing a structural model of HtrA chaperone action. Up to six lysozyme substrates bind inside the DegQ 12-mer cage and are visualized in a close-to-native state. An asymmetric reconstruction reveals the binding of a well-ordered lysozyme to four DegQ protomers. DegQ PDZ domains are located adjacent to substrate density and their presence is required for chaperone activity. The substrate-interacting regions appear conserved in 12- and 24-mer cages, suggesting a common mechanism of chaperone function.
リンクNat Struct Mol Biol / PubMed:22245966 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度7.5 - 28 Å
構造データ

1981

4a8a

EMDB-1981, PDB-4a8a:
Asymmetric cryo-EM reconstruction of E. coli DegQ 12-mer in complex with lysozyme
手法: EM (単粒子) / 解像度: 14.2 Å

1982

4a8b

EMDB-1982, PDB-4a8b:
Symmetrized cryo-EM reconstruction of E. coli DegQ 12-mer in complex with lysozymes
手法: EM (単粒子) / 解像度: 13.0 Å

1983

4a8c

EMDB-1983, PDB-4a8c:
Symmetrized cryo-EM reconstruction of E. coli DegQ 12-mer in complex with a binding peptide
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.5 Å

1984

4a9g

EMDB-1984, PDB-4a9g:
Symmetrized cryo-EM reconstruction of E. coli DegQ 24-mer in complex with beta-casein
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.5 Å

PDB-4a8d:
DegP dodecamer with bound OMP
手法: ELECTRON MICROSCOPY / 解像度: 28.0 Å

由来
  • escherichia coli (大腸菌)
  • gallus gallus (ニワトリ)
  • synthetic construct (人工物)
  • Bos taurus (ウシ)
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE / HYDROLASE-HYDROLASE COMPLEX / CHAPERONE (シャペロン) / HYDROLASE (加水分解酵素) / HYDROLASE/TRANSPORT PROTEIN / HYDROLASE-TRANSPORT PROTEIN COMPLEX

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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