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タイトルThe molecular architecture of the bacteriophage T4 neck.
ジャーナル・号・ページJ Mol Biol, Vol. 425, Issue 10, Page 1731-1744, Year 2013
掲載日2013年5月27日
著者Andrei Fokine / Zhihong Zhang / Shuji Kanamaru / Valorie D Bowman / Anastasia A Aksyuk / Fumio Arisaka / Venigalla B Rao / Michael G Rossmann /
PubMed 要旨A hexamer of the bacteriophage T4 tail terminator protein, gp15, attaches to the top of the phage tail stabilizing the contractile sheath and forming the interface for binding of the independently ...A hexamer of the bacteriophage T4 tail terminator protein, gp15, attaches to the top of the phage tail stabilizing the contractile sheath and forming the interface for binding of the independently assembled head. Here we report the crystal structure of the gp15 hexamer, describe its interactions in T4 virions that have either an extended tail or a contracted tail, and discuss its structural relationship to other phage proteins. The neck of T4 virions is decorated by the "collar" and "whiskers", made of fibritin molecules. Fibritin acts as a chaperone helping to attach the long tail fibers to the virus during the assembly process. The collar and whiskers are environment-sensing devices, regulating the retraction of the long tail fibers under unfavorable conditions, thus preventing infection. Cryo-electron microscopy analysis suggests that twelve fibritin molecules attach to the phage neck with six molecules forming the collar and six molecules forming the whiskers.
リンクJ Mol Biol / PubMed:23434847 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度2.7001 - 25.0 Å
構造データ

EMDB-5528: Cryo-EM structure of the contracted bacteriophage T4 tail containing the collar and whiskers made of fibritin molecules.
PDB-3j2o: Model of the bacteriophage T4 fibritin based on the cryo-EM reconstruction of the contracted T4 tail containing the phage collar and whiskers
手法: EM (単粒子) / 解像度: 25.0 Å

PDB-3j2m:
The X-ray structure of the gp15 hexamer and the model of the gp18 protein fitted into the cryo-EM reconstruction of the extended T4 tail
手法: ELECTRON MICROSCOPY / 解像度: 15.0 Å

PDB-3j2n:
The X-ray structure of the gp15 hexamer and the model of the gp18 protein fitted into the cryo-EM reconstruction of the contracted T4 tail
手法: ELECTRON MICROSCOPY / 解像度: 16.0 Å

PDB-4hud:
Structure of the bacteriophage T4 tail terminator protein, gp15.
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.7001 Å

PDB-4huh:
Structure of the bacteriophage T4 tail terminator protein, gp15 (C-terminal truncation mutant 1-261).
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3.2 Å

化合物

ChemComp-HOH:
WATER /

由来
  • enterobacteria phage t4 (ファージ)
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / bacteriophage T4 (T4ファージ) / phage tail terminator protein / phage sheath protein / phage neck / collar whiskers / fibritin / gpwac / gp15

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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