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タイトルCovalently Bound Substrate at the Regulatory Site of Yeast Pyruvate Decarboxylases Triggers Allosteric Enzyme Activation.
ジャーナル・号・ページJ. Biol. Chem., Vol. 284, Page 12136-, Year 2009
掲載日2007年12月14日 (構造データの登録日)
著者Kutter, S. / Weiss, M.S. / Wille, G. / Golbik, R. / Spinka, M. / Konig, S.
リンクJ. Biol. Chem. / PubMed:19246454
手法X線回折
解像度1.42 - 2.3 Å
構造データ

PDB-2vjy:
Pyruvate decarboxylase from Kluyveromyces lactis in complex with the substrate analogue methyl acetylphosphonate
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.3 Å

PDB-2vk1:
Crystal structure of the Saccharomyces cerevisiae pyruvate decarboxylase variant D28A in complex with its substrate
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.71 Å

PDB-2vk8:
Crystal structure of the Saccharomyces cerevisiae pyruvate decarboxylase variant E477Q in complex with its substrate
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.42 Å

化合物

ChemComp-TPP:
THIAMINE DIPHOSPHATE / 3-[(4-アミノ-2-メチル-5-ピリミジニル)メチル]-4-メチル-5-[2-(ホスホノオキシホスフィナトオキシ)(以下略)

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-ALK:
methoxy-[(1~{R})-1-oxidanylethyl]phosphinic acid

ChemComp-ALU:
METHYL HYDROGEN (S)-ACETYLPHOSPHONATE / アセチルホスホン酸メチル

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-PYR:
PYRUVIC ACID / ピルビン酸

ChemComp-2OP:
(2S)-2-HYDROXYPROPANOIC ACID / L-乳酸

由来
  • kluyveromyces lactis (酵母)
  • saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
キーワードLYASE / METAL-BINDING / DECARBOXYLASE / DIMER OF DIMERS / METHYLACETYLPHOSPHONATE / METHYL ACETYLPHOSPHONATE / SUBSTRATE ACTIVATION / THIAMINE DIPHOSPHATE / THIAMINE PYROPHOSPHATE / ASYMMETRIC ACTIVE SITES / MAP / PYRUVATE / MAGNESIUM / FLAVOPROTEIN / PHENYLALANINE CATABOLISM / TRYPTOPHAN CATABOLISM / PHOSPHORYLATION / ALLOSTERIC ENZYME / TDP / TPP / NUCLEUS / CYTOPLASM / BRANCHED-CHAIN AMINO ACID CATABOLISM / ACETYLATION

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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