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タイトルStructural aspects of RbfA action during small ribosomal subunit assembly.
ジャーナル・号・ページMol Cell, Vol. 28, Issue 3, Page 434-445, Year 2007
掲載日2007年11月9日
著者Partha P Datta / Daniel N Wilson / Masahito Kawazoe / Neil K Swami / Tatsuya Kaminishi / Manjuli R Sharma / Timothy M Booth / Chie Takemoto / Paola Fucini / Shigeyuki Yokoyama / Rajendra K Agrawal /
PubMed 要旨Ribosome binding factor A (RbfA) is a bacterial cold shock response protein, required for an efficient processing of the 5' end of the 16S ribosomal RNA (rRNA) during assembly of the small (30S) ...Ribosome binding factor A (RbfA) is a bacterial cold shock response protein, required for an efficient processing of the 5' end of the 16S ribosomal RNA (rRNA) during assembly of the small (30S) ribosomal subunit. Here we present a crystal structure of Thermus thermophilus (Tth) RbfA and a three-dimensional cryo-electron microscopic (EM) map of the Tth 30S*RbfA complex. RbfA binds to the 30S subunit in a position overlapping the binding sites of the A and P site tRNAs, and RbfA's functionally important C terminus extends toward the 5' end of the 16S rRNA. In the presence of RbfA, a portion of the 16S rRNA encompassing helix 44, which is known to be directly involved in mRNA decoding and tRNA binding, is displaced. These results shed light on the role played by RbfA during maturation of the 30S subunit, and also indicate how RbfA provides cells with a translational advantage under conditions of cold shock.
リンクMol Cell / PubMed:17996707 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度1.84 - 12.5 Å
構造データ

EMDB-1413: Structural aspects of RbfA action during small ribosomal subunit assembly.
PDB-2r1c: Coordinates of the thermus thermophilus ribosome binding factor A (RbfA) homology model as fitted into the CRYO-EM map of a 30S-RBFA complex
PDB-2r1g: Coordinates of the thermus thermophilus 30S components neighboring RbfA as obtained by fitting into the CRYO-EM map of A 30S-RBFA complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 12.5 Å

PDB-2dyj:
Crystal structure of ribosome-binding factor A from Thermus thermophilus HB8
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.84 Å

化合物

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
  • thermus thermophilus (バクテリア)
  • synthetic construct (人工物)
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN / 16S rRNA processing / 17S RNA / KH domain / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI / RNA BINDING PROTEIN / helix-kink-helix / rRNA processing / RIBOSOMAL PROTEIN/RNA / 30S RIBOSOME MATURATION PROTEIN RbfA / COLD SHOCK RESPONSE PROTEIN RbfA / 30S-RbfA COMPLEX / RbfA BINDING SITE ON THE 30S / Ribonucleoprotein / RNA-binding / rRNA-binding / tRNA-binding / Antibiotic resistance / RIBOSOMAL PROTEIN-RNA COMPLEX

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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