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Structure paper

タイトルATP-bound states of GroEL captured by cryo-electron microscopy.
ジャーナル・号・ページCell, Vol. 107, Issue 7, Page 869-879, Year 2001
掲載日2001年12月28日
著者N A Ranson / G W Farr / A M Roseman / B Gowen / W A Fenton / A L Horwich / H R Saibil /
PubMed 要旨The chaperonin GroEL drives its protein-folding cycle by cooperatively binding ATP to one of its two rings, priming that ring to become folding-active upon GroES binding, while simultaneously ...The chaperonin GroEL drives its protein-folding cycle by cooperatively binding ATP to one of its two rings, priming that ring to become folding-active upon GroES binding, while simultaneously discharging the previous folding chamber from the opposite ring. The GroEL-ATP structure, determined by cryo-EM and atomic structure fitting, shows that the intermediate domains rotate downward, switching their intersubunit salt bridge contacts from substrate binding to ATP binding domains. These observations, together with the effects of ATP binding to a GroEL-GroES-ADP complex, suggest structural models for the ATP-induced reduction in affinity for polypeptide and for cooperativity. The model for cooperativity, based on switching of intersubunit salt bridge interactions around the GroEL ring, may provide general insight into cooperativity in other ring complexes and molecular machines.
リンクCell / PubMed:11779463
手法EM (単粒子)
解像度7.9 - 23.5 Å
構造データ

1042

1gr5

EMDB-1042: ATP-bound states of GroEL captured by cryo-electron microscopy.
PDB-1gr5: Solution Structure of apo GroEL by Cryo-Electron microscopy
手法: EM (単粒子) / 解像度: 10.3 Å

1046

1gru

EMDB-1046: ATP-bound states of GroEL captured by cryo-electron microscopy.
PDB-1gru: SOLUTION STRUCTURE OF GROES-ADP7-GROEL-ATP7 COMPLEX BY CRYO-EM
手法: EM (単粒子) / 解像度: 23.5 Å

1047

2c7e

EMDB-1047: ATP-bound states of GroEL captured by cryo-electron microscopy.
PDB-2c7e: REVISED ATOMIC STRUCTURE FITTING INTO A GROEL(D398A)-ATP7 CRYO-EM MAP (EMD 1047)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 14.9 Å

化合物

ChemComp-K:
Unknown entry / カリウムカチオン

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • escherichia coli (大腸菌)
キーワードCHAPERONE / CHAPERONIN / HSP60 / GROEL-GROES / MOLECULAR CHAPERONE / ADP / CELL CYCLE / ATP-BINDING / D398A / HP60 CLASS / CELL DIVISION / NUCLEOTIDE-BINDING / PHOSPHORYLATION

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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