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Structure paper

タイトルCrystal structure of ERA: a GTPase-dependent cell cycle regulator containing an RNA binding motif.
ジャーナル・号・ページProc Natl Acad Sci U S A, Vol. 96, Issue 15, Page 8396-8401, Year 1999
掲載日1999年7月20日
著者X Chen / D L Court / X Ji /
PubMed 要旨ERA forms a unique family of GTPase. It is widely conserved and essential in bacteria. ERA functions in cell cycle control by coupling cell division with growth rate. ERA homologues also are found in ...ERA forms a unique family of GTPase. It is widely conserved and essential in bacteria. ERA functions in cell cycle control by coupling cell division with growth rate. ERA homologues also are found in eukaryotes. Here we report the crystal structure of ERA from Escherichia coli. The structure has been determined at 2.4-A resolution. It reveals a two-domain arrangement of the molecule: an N-terminal domain that resembles p21 Ras and a C-terminal domain that is unique. Structure-based topological search of the C domain fails to reveal any meaningful match, although sequence analysis suggests that it contains a KH domain. KH domains are RNA binding motifs that usually occur in tandem repeats and exhibit low sequence similarity except for the well-conserved segment VIGxxGxxIK. We have identified a betaalphaalphabeta fold that contains the VIGxxGxxIK sequence and is shared by the C domain of ERA and the KH domain. We propose that this betaalphaalphabeta fold is the RNA binding motif, the minimum structural requirement for RNA binding. ERA dimerizes in crystal. The dimer formation involves a significantly distorted switch II region, which may shed light on how ERA protein regulates downstream events.
リンクProc Natl Acad Sci U S A / PubMed:10411886 / PubMed Central
手法X線回折
解像度2.4 Å
構造データ

PDB-1ega:
CRYSTAL STRUCTURE OF A WIDELY CONSERVED GTPASE ERA
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.4 Å

化合物

ChemComp-SO4:
SULFATE ION / 硫酸ジアニオン

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • escherichia coli (大腸菌)
キーワードHYDROLASE / ERA / GTPASE / RNA-BINDING / RAS-LIKE

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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