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-Structure paper
タイトル | Methionine and alanine substitutions show that the formation of wild-type-like structure in the carboxy-terminal domain of T4 lysozyme is a rate-limiting step in folding. |
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ジャーナル・号・ページ | Biochemistry, Vol. 38, Page 14451-14460, Year 1999 |
掲載日 | 1999年8月20日 (構造データの登録日) |
![]() | Gassner, N.C. / Baase, W.A. / Lindstrom, J.D. / Lu, J. / Dahlquist, F.W. / Matthews, B.W. |
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手法 | X線回折 |
解像度 | 1.8 - 2.2 Å |
構造データ | ![]() PDB-1ctw: ![]() PDB-1cu0: ![]() PDB-1cu2: ![]() PDB-1cu3: ![]() PDB-1cu5: ![]() PDB-1cu6: ![]() PDB-1cup: ![]() PDB-1cuq: ![]() PDB-1cv0: ![]() PDB-1cv1: ![]() PDB-1cv3: ![]() PDB-1cv4: ![]() PDB-1cv5: ![]() PDB-1cv6: ![]() PDB-1cvk: ![]() PDB-1qsq: |
化合物 | ![]() ChemComp-CL: ![]() ChemComp-HED: ![]() ChemComp-HOH: |
由来 |
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![]() | HYDROLASE / HYDROLASE (O-GLYCOSYL) / T4 LYSOZYME / CAVITY MUTANT / PROTEIN ENGINEERING / PROTEIN FOLDING / METHIONINE CORE MUTANT / T4 LYSOXYME / CAVITY FORMING MUTANT / CAVITY-FORMING MUTANT |