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タイトルOpen and closed structures reveal allostery and pliability in the HIV-1 envelope spike.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 547, Issue 7663, Page 360-363, Year 2017
掲載日2017年7月20日
著者Gabriel Ozorowski / Jesper Pallesen / Natalia de Val / Dmitry Lyumkis / Christopher A Cottrell / Jonathan L Torres / Jeffrey Copps / Robyn L Stanfield / Albert Cupo / Pavel Pugach / John P Moore / Ian A Wilson / Andrew B Ward /
PubMed 要旨For many enveloped viruses, binding to a receptor(s) on a host cell acts as the first step in a series of events culminating in fusion with the host cell membrane and transfer of genetic material for ...For many enveloped viruses, binding to a receptor(s) on a host cell acts as the first step in a series of events culminating in fusion with the host cell membrane and transfer of genetic material for replication. The envelope glycoprotein (Env) trimer on the surface of HIV is responsible for receptor binding and fusion. Although Env can tolerate a high degree of mutation in five variable regions (V1-V5), and also at N-linked glycosylation sites that contribute roughly half the mass of Env, the functional sites for recognition of receptor CD4 and co-receptor CXCR4/CCR5 are conserved and essential for viral fitness. Soluble SOSIP Env trimers are structural and antigenic mimics of the pre-fusion native, surface-presented Env, and are targets of broadly neutralizing antibodies. Thus, they are attractive immunogens for vaccine development. Here we present high-resolution cryo-electron microscopy structures of subtype B B41 SOSIP Env trimers in complex with CD4 and antibody 17b, or with antibody b12, at resolutions of 3.7 Å and 3.6 Å, respectively. We compare these to cryo-electron microscopy reconstructions of B41 SOSIP Env trimers with no ligand or in complex with either CD4 or the CD4-binding-site antibody PGV04 at 5.6 Å, 5.2 Å and 7.4 Å resolution, respectively. Consequently, we present the most complete description yet, to our knowledge, of the CD4-17b-induced intermediate and provide the molecular basis of the receptor-binding-induced conformational change required for HIV-1 entry into host cells. Both CD4 and b12 induce large, previously uncharacterized conformational rearrangements in the gp41 subunits, and the fusion peptide becomes buried in a newly formed pocket. These structures provide key details on the biological function of the type I viral fusion machine from HIV-1 as well as new templates for inhibitor design.
リンクNature / PubMed:28700571 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.6 - 10.5 Å
構造データ

8713

5vn3

EMDB-8713: Cryo-EM reconstruction of B41 SOSIP.664 in complex with soluble CD4 (D1-D2) and fragment antigen binding of 17b
PDB-5vn3: Cryo-EM model of B41 SOSIP.664 in complex with soluble CD4 (D1-D2) and fragment antigen binding variable domain of 17b
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

EMDB-8714:
Cryo-EM reconstruction of B41 SOSIP.664
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.6 Å

EMDB-8715:
Cryo-EM reconstruction of B41 SOSIP.664 in complex with soluble CD4 (D1-D2)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.2 Å

EMDB-8716:
Cryo-EM reconstruction of B41 SOSIP.664 in complex with fragment antigen binding of PGV04
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.4 Å

8717

5vn8

EMDB-8717: Cryo-EM reconstruction of B41 SOSIP.664 in complex with fragment antigen binding of b12
PDB-5vn8: Cryo-EM model of B41 SOSIP.664 in complex with fragment antigen binding variable domain of b12
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

EMDB-8729:
Cryo-EM reconstruction of the HIV-1 BG505 SOSIP.664 Env trimer in complex with soluble CD4 (D1-D2)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 10.5 Å

EMDB-8730:
Cryo-EM reconstruction of the HIV-1 BG505 SOSIP.664 Env trimer in complex with soluble CD4 (D1-D2) and fragment antigen binding variable domain of 17b
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.6 Å

化合物

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン

由来
  • human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / Viral fusion / HIV-1 / envelope glycoprotein / CD4 receptor binding / neutralizing antibody (中和抗体) / receptor binding site

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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