[日本語] English
万見文献
- EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース -

+
検索条件

キーワード
構造解析手法
著者・登録者
ジャーナル
IF

-
Structure paper

タイトルStructural and Functional Characterization of Pseudomonas aeruginosa Virulence Factor AaaA, an Autotransporter with Arginine-Specific Aminopeptidase Activity.
ジャーナル・号・ページJ Mol Biol, Vol. 437, Issue 19, Page 169358, Year 2025
掲載日2025年7月25日
著者Erandi Jayawardana Arachchige / Md Shafiqur Rahman / Katharina S Singendonk / Kelly H Kim /
PubMed 要旨AaaA is a virulence-associated outer membrane protein found in the Gram-negative pathogen Pseudomonas aeruginosa. Classified as both an autotransporter and a member of the M28 family of ...AaaA is a virulence-associated outer membrane protein found in the Gram-negative pathogen Pseudomonas aeruginosa. Classified as both an autotransporter and a member of the M28 family of aminopeptidases, AaaA has been shown to cleave N-terminal arginine residues from host-derived peptides. This activity has been demonstrated to enhance bacterial survival and suppress host immune responses by increasing local arginine availability. Here, we report the first successful purification and combined structural and biochemical characterization of full-length AaaA. We resolved its cryo-EM structure at 3.87 Å resolution, revealing the canonical three-domain architecture of autotransporters: a signal peptide, a passenger domain, and a translocator domain. Notably, the passenger domain adopts a compact globular fold characteristic of M28 aminopeptidases, which is less common than the extended or β-helical structures observed in the majority of autotransporters structurally characterized to date. The structure reveals a zinc-coordinated catalytic site and a negatively charged substrate binding pocket, consistent with specificity for positively charged N-terminal arginine residues. Mutagenesis of active site residues confirmed the molecular basis for arginine recognition. Functional assays demonstrated that AaaA exhibits zinc-dependent aminopeptidase activity across a broad pH (6-10) and temperature (20-60 °C) range. Together, these findings provide fundamental insights into the structure and function of AaaA and establish a framework for future efforts to develop targeted inhibitors that may attenuate P. aeruginosa virulence.
リンクJ Mol Biol / PubMed:40716734
手法EM (単粒子)
解像度3.87 Å
構造データ

70744

9oqa

EMDB-70744, PDB-9oqa:
Cryo-EM structure of AaaA, a Pseudomonas Aeruginosa autotransporter
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.87 Å

化合物

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-ARG:
ARGININE

由来
  • pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Arginine aminopeptidase / Autotransporter / Pseudomonas Aeruginosa / Virulence factor

+
万見文献について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見文献

EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース

  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る