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タイトルSubstrate specificity and action mechanism of the HerA-NurA nuclease from the hyperthermophilic archaeon .
ジャーナル・号・ページmBio, Vol. 17, Issue 3, Page e0352325, Year 2026
掲載日2026年3月11日
著者Keishiro Uda / Takeshi Yamagami / Sonoko Ishino / Christoph Gerle / Chai C Gopalasingam / Hideki Shigematsu / Tomoyuki Numata / Yoshizumi Ishino /
PubMed 要旨The HerA-NurA complex reportedly functions in DNA end resection in archaea. End resection is important to start homologous recombination by forming a single-stranded DNA region with an overhanging 3'- ...The HerA-NurA complex reportedly functions in DNA end resection in archaea. End resection is important to start homologous recombination by forming a single-stranded DNA region with an overhanging 3'-end, which invades double-stranded DNA (dsDNA) with a homologous sequence to form a D-loop. Here, we studied the structure and functions of HerA-NurA from the hyperthermophilic archaeon, . Our analyses demonstrated that NurA is a non-directional and single-stranded specific nuclease, but the HerA-NurA complex cleaves both strands of dsDNA in an exonucleolytic manner, regardless of the structure of the DNA end. The 3D structures of HerA-NurA and its complex with dsDNA revealed the detailed molecular mechanisms of these nuclease reactions. These results suggest that HerA-NurA may not be involved in the end resection process but instead performs other functions, such as exerting an antiviral function by degrading the dsDNA of foreign viruses, similar to recent studies in bacteria.
IMPORTANCE: To understand the specific function of the HerA-NurA complex, which is believed to function in the end resection process to create a 3'-overhanging DNA for the following strand invasion in homologous recombination, we performed biochemical and structural analyses of this complex from a hyperthermophilic archaeon, , inhabiting a harsh environment where DNA is easily damaged. We found that the HerA-NurA complex cleaves both strands of double-stranded DNA in an exonucleolytic manner, regardless of the structure of the DNA end. Our structural analysis revealed the detailed characteristics of the nuclease activity exhibited by the HerA-NurA complex. Based on the presented information, it is unlikely that the HerA-NurA complex directly functions in end resection, but rather is involved in other functions, possibly in defense against viral infections.
リンクmBio / PubMed:41641993 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.3 - 3.1 Å
構造データ

66462

9x1l

EMDB-66462, PDB-9x1l:
The cryo-EM structure of HerA-NurA complex with AMPPNP from Thermococcus kodakarensis
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.8 Å

66463

9x1m

EMDB-66463, PDB-9x1m:
The cryo-EM structure of HerA-NurA complex with AMPPNP and dsDNA from Thermococcus kodakarensis
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.3 Å

66464

9x1n

EMDB-66464, PDB-9x1n:
The cryo-EM structure of HerA-NurA complex with ATPgammaS and dsDNA from Thermococcus kodakarensis (State 1)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

66465

9x1o

EMDB-66465, PDB-9x1o:
The cryo-EM structure of HerA-NurA complex with ATPgammaS and dsDNA from Thermococcus kodakarensis (State 2)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

66466

9x1p

EMDB-66466, PDB-9x1p:
The cryo-EM structure of HerA-NurA complex with ATPgammaS and dsDNA from Thermococcus kodakarensis (State 3)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

化合物

ChemComp-ANP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

ChemComp-MN:
Unknown entry

ChemComp-AGS:
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

由来
  • thermococcus kodakarensis (古細菌)
  • dna molecule (その他)
キーワードTRANSLOCASE / HerA / Helicase / NurA / Nuclease / DNA BINDING PROTEIN

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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