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Structure paper

タイトルEvolutionary repurposing of a metabolic thiolase complex enables antibiotic biosynthesis.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 17, Issue 1, Year 2026
掲載日2026年1月30日
著者Ge Liao / Ruolan Sun / Zilin Shen / Zhiteng Luo / Cuiping Pang / Zhuanglin Shen / Anfu Wei / Chengneng Mi / Gengfan Wu / Fengfang Li / Yong-Xin Li / Kin Kuan Hoi / Xiaojing Pan / Xiaoyu Tang /
PubMed 要旨The functional diversification of biosynthetic enzymes underlies the chemical richness of natural products, yet how primary metabolic enzymes evolve to acquire specialized functions in secondary ...The functional diversification of biosynthetic enzymes underlies the chemical richness of natural products, yet how primary metabolic enzymes evolve to acquire specialized functions in secondary metabolism remains elusive. Here, we report a tripartite enzyme complex from oral Streptococcus species-comprising 3-hydroxy-3-methylglutaryl (HMG)-CoA synthase (HMGS), acetyl-CoA acetyltransferase (ACAT), and a DUF35 protein-that catalyzes an unusual Friedel-Crafts C-acetylation on a pyrrolidine-2,4-dione scaffold, completing the biosynthesis of the antibiotic reutericyclin A. Cryo-electron microscopy of the S. macacae-derived thiolase complex (SmaATase) reveals a conserved architecture resembling the archaeal HMGS/ACAT/DUF35 complex involved in the mevalonate pathway, yet with key catalytic residues rewired to reprogram substrate specificity. Biochemical characterization, molecular modeling, and evolutionary analysis confirmed that the ancestral activity of HMG-CoA synthesis has been lost, while the complex has been repurposed to mediate Friedel-Crafts C-acylation of small molecule acceptors. These findings reveal a rare example of thiolase complex neofunctionalization, shedding light on an underexplored trajectory in enzyme evolution and offering a template for engineering C-C bond-forming catalysts in synthetic biology.
リンクNat Commun / PubMed:41617701 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.16 - 2.32 Å
構造データ

64929

9vbo

EMDB-64929, PDB-9vbo:
Cryo-EM structure of the multi-component acyltransferase complex MucABC from Streptococcus macacae at a stoichiometric ratio of 4:2:2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.16 Å

64933

9vbt

EMDB-64933, PDB-9vbt:
Cryo-EM structure of the multi-component acyltransferase complex MucABC from Streptococcus macacae at a stoichiometric ratio of 4:4:4
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.32 Å

化合物

ChemComp-ZN:
Unknown entry

由来
  • Streptococcus macacae (バクテリア)
  • streptococcus macacae nctc 11558 (バクテリア)
キーワードTRANSFERASE / enzyme complex / thiolase / Friedel-Crafts acylation / biosynthesis

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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