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Structure paper

タイトルMechanistic insights into the versatile stoichiometry and biased signaling of the apelin receptor-arrestin complex.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 16, Issue 1, Page 7403, Year 2025
掲載日2025年8月11日
著者Yang Yue / Chanjuan Xu / Lijie Wu / Man Na / Kexin Xu / Xuan Chen / Yuxuan Song / Sichun Weng / Lu Xu / Fei Li / Xi Lin / Arthur Wang / Jianfeng Liu / Fei Xu /
PubMed 要旨The apelin receptor (APJR) plays a pivotal role in regulating cardiovascular and metabolic health. Understanding the mechanisms of biased agonism at APJR is crucial for drug discovery, as stimulation ...The apelin receptor (APJR) plays a pivotal role in regulating cardiovascular and metabolic health. Understanding the mechanisms of biased agonism at APJR is crucial for drug discovery, as stimulation of the β-arrestin pathway may lead to some adverse effects. Structural analyses of APJR-Gi complexes have clarified the structural basis of receptor dimerization and activation, yet the absence of structural data on APJR-arrestin complexes has impeded a comprehensive understanding of APJR stoichiometry in the dual signaling pathways and biased agonism. Here, we present APJR-β-arrestin1 structures bound to a clinical drug analog, revealing 2:2 and 2:1 stoichiometries associated with differential β-arrestin recruitment. Through comparison of the two transducer-coupled APJR structures bound to the same ligand, we identify key residues and motifs crucial for directing biased signaling. These findings highlight APJR's versatile stoichiometry in coupling with β-arrestin and Gi proteins, establishing a framework for understanding biased agonism and guiding the development of therapeutics.
リンクNat Commun / PubMed:40790299 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.21 - 3.57 Å
構造データ

62581

9kuv

EMDB-62581, PDB-9kuv:
Mechanistic insights into the versatile stoichiometry and biased signaling of the apelin receptor-arrestin complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.21 Å

62582

9kuw

EMDB-62582, PDB-9kuw:
Cryo-EM structure of dimeric APJR and two Beta-arrestins complex with small molecules
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.49 Å

62583

9kux

EMDB-62583, PDB-9kux:
Cryo-EM structure of dimeric APJR and one Beta-arrestin complex with small molecules
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.57 Å

化合物

PDB-1l6r:
Crystal Structure of Thermoplasma acidophilum 0175 (APC0014)

ChemComp-CLR:
CHOLESTEROL

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードSIGNALING PROTEIN / APJR / Beta-arrestin / GPCR

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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