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タイトルConformational shift of a major poliovirus antigen confirmed by immuno-cryogenic electron microscopy.
ジャーナル・号・ページJ Immunol, Vol. 191, Issue 2, Page 884-891, Year 2013
掲載日2013年7月15日
著者Jun Lin / Naiqian Cheng / James M Hogle / Alasdair C Steven / David M Belnap /
PubMed 要旨Small, interfacial conformational changes occur in some Ag-Ab interactions. Using cryogenic electron microscopy (cryo-EM), we have demonstrated such changes in a major antigenic site of a poliovirus ...Small, interfacial conformational changes occur in some Ag-Ab interactions. Using cryogenic electron microscopy (cryo-EM), we have demonstrated such changes in a major antigenic site of a poliovirus capsid protein. During cell entry, native human poliovirus (160S particle) converts to a cell entry intermediate (135S particle) and later to an RNA-released (80S) particle. By mixing particles with Fabs of the neutralizing C3 mAb, we labeled the external loop connecting the B and C β-strands (BC loop) of the capsid protein VP1 (residues 95-105) in the 160S and 135S states. We then determined three-dimensional structures by cryo-EM and enhanced their interpretability by fitting high-resolution coordinates of C3 Fab and the capsid proteins into the density maps. Binding of C3 to either 160S or 135S particles caused residues of the BC loop, located on the tip of a prominent peak known as the "mesa," to move by an estimated 5 Å. C3 Abs are neutralizing and can bind bivalently. The orientation of the bound Fabs in our reconstructions suggests that C3 neutralizes poliovirus by binding two adjacent BC loops on the same mesa and inhibiting conformational changes in the viral capsid.
リンクJ Immunol / PubMed:23772035 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度9.1 - 22.0 Å
構造データ

5291

3j3o

EMDB-5291: Poliovirus 160S particle and C3 Fab complex at 11.1 Angstrom resolution
PDB-3j3o: Conformational Shift of a Major Poliovirus Antigen Confirmed by Immuno-Cryogenic Electron Microscopy: 160S Poliovirus and C3-Fab Complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 11.1 Å

5292

3j3p

EMDB-5292: Poliovirus 135S particle and C3 Fab complex at 9.1 Angstrom resolution
PDB-3j3p: Conformational Shift of a Major Poliovirus Antigen Confirmed by Immuno-Cryogenic Electron Microscopy: 135S Poliovirus and C3-Fab Complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 9.1 Å

EMDB-5293:
Poliovirus 80S particle and C3 Fab complex at 22 Angstrom resolution
手法: EM (単粒子) / 解像度: 22.0 Å

化合物

ChemComp-SPH:
SPHINGOSINE

ChemComp-MYR:
MYRISTIC ACID / ミリスチン酸

由来
  • mus musculus (ハツカネズミ)
  • unidentified (未定義)
  • human poliovirus 1 (ポリオウイルス)
キーワードVIRUS/IMMUNE SYSTEM / antibody-antigen interaction / antibody-protein interaction / picornavirus / virus-antibody interaction / neutralizing antibody interaction / conformational change / VIRUS-IMMUNE SYSTEM complex / 135S cell-entry intermediate particle / antibody neutralization

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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