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Structure paper

タイトルCryo-EM structure of phospholipase Cε defines N-terminal domains and their roles in activity.
ジャーナル・号・ページCommun Biol, Vol. 8, Issue 1, Page 1429, Year 2025
掲載日2025年10月6日
著者Kadidia Samassekou / Elisabeth E Garland-Kuntz / Vaani Ohri / Isaac J Fisher / Satchal K Erramilli / Kaushik Muralidharan / Livia M Bogdan / Abigail M Gick / Anthony Kossiakoff / Angeline M Lyon /
PubMed 要旨Phospholipase Cε (PLCε) increases intracellular Ca and protein kinase C (PKC) activity in the cardiovascular system in response to stimulation of G protein coupled receptors (GPCRs) and receptor ...Phospholipase Cε (PLCε) increases intracellular Ca and protein kinase C (PKC) activity in the cardiovascular system in response to stimulation of G protein coupled receptors (GPCRs) and receptor tyrosine kinases (RTKs). The ability of PLCε to respond to these diverse inputs is due, in part, to multiple, conformationally dynamic regulatory domains. However, this heterogeneity has limited structural studies of the lipase to either individual domains or its catalytic core. Here, we report the 3.9 Å reconstruction of the largest fragment of PLCε to date in complex with an antigen binding fragment (Fab). The structure reveals that PLCε contains a pleckstrin homology (PH) domain and four tandem EF hands, including subfamily-specific insertions and intramolecular interactions with the catalytic core. The structure, together with a model of the holoenzyme, suggest that part of the N-terminus and PH domain may form a surface that supports lipase activity. Functional characterization of this surface confirms it is critical for maximum basal and G protein-stimulated activities. This study provides new insights into the autoinhibited, basal conformation of PLCε and how the N-terminal domains contribute to activity.
リンクCommun Biol / PubMed:41053213 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.8 - 4.28 Å
構造データ

44064

9b13

EMDB-44064, PDB-9b13:
Cryo-EM structure of phospholipase Cepsilon PH-COOH in complex with an antigen-binding fragment (composite structure)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.9 Å

EMDB-44065: Cryo-EM structure of phospholipase Cepsilon PH-COOH in complex with an antigen-binding fragment (consensus map)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.87 Å

EMDB-44066: Cryo-EM structure of phospholipase Cepsilon PH-COOH in complex with an antigen-binding fragment (focused map)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.28 Å

EMDB-44067: Cryo-EM structure of phospholipase Cepsilon PH-COOH in complex with an antigen-binding fragment (focused map)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.8 Å

化合物

ChemComp-CA:
Unknown entry

由来
  • rattus norvegicus (ドブネズミ)
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / phospholipase c / antigen-binding fragment / complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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