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タイトルMyD88 Death-Domain Oligomerization Determines Myddosome Architecture: Implications for Toll-like Receptor Signaling.
ジャーナル・号・ページStructure, Vol. 28, Issue 3, Page 281-289.e3, Year 2020
掲載日2020年3月3日
著者Martin C Moncrieffe / Daniel Bollschweiler / Bing Li / Pawel A Penczek / Lee Hopkins / Clare E Bryant / David Klenerman / Nicholas J Gay /
PubMed 要旨Toll-like receptors (TLRs) are pivotal in triggering the innate immune response to pathogen infection. Ligand binding induces receptor dimerization which facilitates the recruitment of other post- ...Toll-like receptors (TLRs) are pivotal in triggering the innate immune response to pathogen infection. Ligand binding induces receptor dimerization which facilitates the recruitment of other post-receptor signal transducers into a complex signalosome, the Myddosome. Central to this process is Myeloid differentiation primary response 88 (MyD88), which is required by almost all TLRs, and signaling is thought to proceed via the stepwise, sequential assembly of individual components. Here, we show that the death domains of human MyD88 spontaneously and reversibly associate to form helical filaments in vitro. A 3.1-Å cryoelectron microscopy structure reveals that the architecture of the filament is identical to that of the 6:4 MyD88-IRAK4-IRAK2 hetero-oligomeric Myddosome. Additionally, the death domain of IRAK4 interacts with the filaments to reconstitute the non-stoichiometric 6:4 MyD88-IRAK4 complex. Together, these data suggest that intracellularly, the MyD88 scaffold may be pre-formed and poised for recruitment of IRAKs on receptor activation and TIR engagement.
リンクStructure / PubMed:31995744 / PubMed Central
手法EM (らせん対称)
解像度3.1 Å
構造データ

EMDB-4405, PDB-6i3n:
Helical MyD88 death domain filament
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 3.1 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードSIGNALING PROTEIN / helix / filament / TLR

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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