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タイトルHigh-resolution snapshots of the talin auto-inhibitory states suggest roles in cell adhesion and signaling.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 15, Issue 1, Page 9270, Year 2024
掲載日2024年10月28日
著者Erumbi S Rangarajan / Julian L Bois / Scott B Hansen / Tina Izard /
PubMed 要旨Talin regulates crucial cellular functions, including cell adhesion and motility, and affects human diseases. Triggered by mechanical forces, talin plays crucial roles in facilitating the formation ...Talin regulates crucial cellular functions, including cell adhesion and motility, and affects human diseases. Triggered by mechanical forces, talin plays crucial roles in facilitating the formation of focal adhesions and recruiting essential focal adhesion regulatory elements such as vinculin. The structural flexibility allows talin to fine-tune its signaling responses. This study presents our 2.7 Å cryoEM structures of talin, which surprisingly uncovers several auto-inhibitory states. Contrary to previous suggestions, our structures reveal that (1) the first and last three domains are not involved in maintaining talin in its closed state and are mobile, (2) the talin F-actin and membrane binding domain are loosely attached and thus available for binding, and (3) the main force-sensing domain is oriented with its vinculin binding sites ready for release. These structural snapshots offer insights and advancements in understanding the dynamic talin activation mechanism, which is crucial for mediating cell adhesion.
リンクNat Commun / PubMed:39468080 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.7 - 5.5 Å
構造データ

EMDB-43152, PDB-8vdo:
Cryogenic electron microscopy model of full-length talin lacking F2, R12 and FABD.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.7 Å

EMDB-43154, PDB-8vdp:
Cryogenic electron microscopy model of full-length talin without FABD
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

EMDB-43155, PDB-8vdq:
Cryogenic electron microscopy model of full-length talin
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.5 Å

EMDB-43156, PDB-8vdr:
Cryogenic electron microscopy model of full-length talin without R12 and FABD
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

EMDB-44931: Cryogenic electron microscopy model of talin with alternate FABD conformation
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

由来
  • mus musculus (ハツカネズミ)
キーワードCELL ADHESION / Talin / focal adhesion / f-actin binding

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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