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Structure paper

タイトルLocal structural flexibility drives oligomorphism in computationally designed protein assemblies.
ジャーナル・号・ページNat Struct Mol Biol, Vol. 32, Issue 6, Page 1050-1060, Year 2025
掲載日2025年2月26日
著者Alena Khmelinskaia / Neville P Bethel / Farzad Fatehi / Bhoomika Basu Mallik / Aleksandar Antanasijevic / Andrew J Borst / Szu-Hsueh Lai / Ho Yeung Chim / Jing Yang 'John' Wang / Marcos C Miranda / Andrew M Watkins / Cassandra Ogohara / Shane Caldwell / Mengyu Wu / Albert J R Heck / David Veesler / Andrew B Ward / David Baker / Reidun Twarock / Neil P King /
PubMed 要旨Many naturally occurring protein assemblies have dynamic structures that allow them to perform specialized functions. Although computational methods for designing novel self-assembling proteins have ...Many naturally occurring protein assemblies have dynamic structures that allow them to perform specialized functions. Although computational methods for designing novel self-assembling proteins have advanced substantially over the past decade, they primarily focus on designing static structures. Here we characterize three distinct computationally designed protein assemblies that exhibit unanticipated structural diversity arising from flexibility in their subunits. Cryo-EM single-particle reconstructions and native mass spectrometry reveal two distinct architectures for two assemblies, while six cryo-EM reconstructions for the third likely represent a subset of its solution-phase structures. Structural modeling and molecular dynamics simulations indicate that constrained flexibility within the subunits of each assembly promotes a defined range of architectures rather than nonspecific aggregation. Redesigning the flexible region in one building block rescues the intended monomorphic assembly. These findings highlight structural flexibility as a powerful design principle, enabling exploration of new structural and functional spaces in protein assembly design.
リンクNat Struct Mol Biol / PubMed:40011747 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度7.1 - 8.0 Å
構造データ

EMDB-42917: De novo designed KWOCA 18 nanoparticle - Assembly in D2 symmetry
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.0 Å

EMDB-42919: De novo designed KWOCA 18 nanoparticle - Assembly in D5 symmetry
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.1 Å

EMDB-42921: De novo designed KWOCA 70 nanoparticle - Assembly in D2 symmetry
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.2 Å

EMDB-42924: De novo designed KWOCA 70 nanoparticle - Assembly in D3 symmetry
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.1 Å

由来
  • synthetic construct (人工物)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース

  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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