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Structure paper

タイトルStructural basis for E3 ubiquitin ligase UHRF1 binding to nucleosome core particle and histone H3 ubiquitination.
ジャーナル・号・ページJ Biol Chem, Vol. 301, Issue 12, Page 110894, Year 2025
掲載日2025年11月4日
著者Reia Shikimachi / Shun Matsuzawa / Hiroki Onoda / Tsuyoshi Konuma / Atsushi Yamagata / Mikako Shirouzu / Kosuke Yamaguchi / Kyohei Arita /
PubMed 要旨The maintenance of DNA methylation in differentiated cells is regulated by a ubiquitin signal generated by UHRF1 (ubiquitin-like with plant homeodomain and RING finger domain 1), which plays a ...The maintenance of DNA methylation in differentiated cells is regulated by a ubiquitin signal generated by UHRF1 (ubiquitin-like with plant homeodomain and RING finger domain 1), which plays a pivotal role in recruitment of DNA methyltransferase DNMT1 to hemimethylated CpG sites. UHRF1 catalyzes multiple monoubiquitinations on histone H3 within nucleosomes. However, the structural mechanisms underlying the binding of UHRF1 to nucleosomes and the subsequent formation of the ubiquitin signal remain incompletely understood. Here, we report cryo-EM structures of UHRF1 bound to nucleosome core particle (NCP) harboring H3K9me3 and a single hemimethylated CpG site. The structures of the UHRF1-NCP complexes reveal an unanticipated interaction between the UHRF1 tandem Tudor domain and the acidic patch of the NCP. This interaction enhances histone H3 ubiquitination and stabilizes UHRF1 binding to the NCP in a manner that is dependent on the position of the hemimethylated CpG site. These findings provide mechanistic insights into the binding of UHRF1 to the NCP and the multiple monoubiquitination of histone H3 within the NCP.
リンクJ Biol Chem / PubMed:41197730 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.65 - 2.88 Å
構造データ

EMDB-39541: Cryo-EM map of UHRF1 in complex with nucleosome containing hemimethylated CpG site at 5'linker DNA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.65 Å

EMDB-39548: Cryo-EM map of UHRF1 in complex with nucleosome containing hemimethylated CpG site at 3'linker DNA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.88 Å

EMDB-39550: Cryo-EM map of UHRF1 in complex with nucleosome containing hemimethylated CpG site at widom601 sequence
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.85 Å

由来
  • Homo sapiens (ヒト)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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