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タイトルCryo-EM structure of cadmium-bound human ABCB6.
ジャーナル・号・ページCommun Biol, Vol. 7, Issue 1, Page 672, Year 2024
掲載日2024年5月31日
著者Seung Hun Choi / Sang Soo Lee / Hyeon You Lee / Subin Kim / Ji Won Kim / Mi Sun Jin /
PubMed 要旨ATP-binding cassette transporter B6 (ABCB6), a protein essential for heme biosynthesis in mitochondria, also functions as a heavy metal efflux pump. Here, we present cryo-electron microscopy ...ATP-binding cassette transporter B6 (ABCB6), a protein essential for heme biosynthesis in mitochondria, also functions as a heavy metal efflux pump. Here, we present cryo-electron microscopy structures of human ABCB6 bound to a cadmium Cd(II) ion in the presence of antioxidant thiol peptides glutathione (GSH) and phytochelatin 2 (PC2) at resolutions of 3.2 and 3.1 Å, respectively. The overall folding of the two structures resembles the inward-facing apo state but with less separation between the two halves of the transporter. Two GSH molecules are symmetrically bound to the Cd(II) ion in a bent conformation, with the central cysteine protruding towards the metal. The N-terminal glutamate and C-terminal glycine of GSH do not directly interact with Cd(II) but contribute to neutralizing positive charges of the binding cavity by forming hydrogen bonds and van der Waals interactions with nearby residues. In the presence of PC2, Cd(II) binding to ABCB6 is similar to that observed with GSH, except that two cysteine residues of each PC2 molecule participate in Cd(II) coordination to form a tetrathiolate. Structural comparison of human ABCB6 and its homologous Atm-type transporters indicate that their distinct substrate specificity might be attributed to variations in the capping residues situated at the top of the substrate-binding cavity.
リンクCommun Biol / PubMed:38822018 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.1 - 3.2 Å
構造データ

EMDB-39534, PDB-8yr3:
Cryo-EM structure of the human ABCB6 in complex with Cd(II):GSH
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

EMDB-39535, PDB-8yr4:
Cryo-EM structure of the human ABCB6 in complex with Cd(II):Phytochelatin 2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

化合物

ChemComp-GSH:
GLUTATHIONE / グルタチオン

ChemComp-CD:
Unknown entry

ChemComp-FGA:
GAMMA-D-GLUTAMIC ACID / D-グルタミン酸

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • tracheophyta (植物)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Cryo-EM / ABC transporter / ATP-binding cassette transporter B6 / ABCB6 / heme biosynthesis / heavy metal detoxification / glutathione / phytochelatin

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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