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タイトルNear-atomic structure of jasplakinolide-stabilized malaria parasite F-actin reveals the structural basis of filament instability.
ジャーナル・号・ページProc Natl Acad Sci U S A, Vol. 114, Issue 40, Page 10636-10641, Year 2017
掲載日2017年10月3日
著者Sabrina Pospich / Esa-Pekka Kumpula / Julian von der Ecken / Juha Vahokoski / Inari Kursula / Stefan Raunser /
PubMed 要旨During their life cycle, apicomplexan parasites, such as the malaria parasite , use actomyosin-driven gliding motility to move and invade host cells. For this process, actin filament length and ...During their life cycle, apicomplexan parasites, such as the malaria parasite , use actomyosin-driven gliding motility to move and invade host cells. For this process, actin filament length and stability are temporally and spatially controlled. In contrast to canonical actin, actin 1 (Act1) does not readily polymerize into long, stable filaments. The structural basis of filament instability, which plays a pivotal role in host cell invasion, and thus infectivity, is poorly understood, largely because high-resolution structures of Act1 filaments were missing. Here, we report the near-atomic structure of jasplakinolide (JAS)-stabilized Act1 filaments determined by electron cryomicroscopy. The general filament architecture is similar to that of mammalian F-actin. The high resolution of the structure allowed us to identify small but important differences at inter- and intrastrand contact sites, explaining the inherent instability of apicomplexan actin filaments. JAS binds at regular intervals inside the filament to three adjacent actin subunits, reinforcing filament stability by hydrophobic interactions. Our study reveals the high-resolution structure of a small molecule bound to F-actin, highlighting the potential of electron cryomicroscopy for structure-based drug design. Furthermore, our work serves as a strong foundation for understanding the structural design and evolution of actin filaments and their function in motility and host cell invasion of apicomplexan parasites.
リンクProc Natl Acad Sci U S A / PubMed:28923924 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.8 Å
構造データ

3805

5ogw

EMDB-3805, PDB-5ogw:
Cryo-EM structure of jasplakinolide-stabilized malaria parasite F-actin at near-atomic resolution
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.8 Å

化合物

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-9UE:
Jasplakinolide

由来
  • Plasmodium falciparum HB3 (マラリア病原虫)
  • plasmodium falciparum (isolate hb3) (マラリア病原虫)
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / F-actin / Plasmodium / malaria parasite / cytoskeleton / cryo-EM / JAS / Jasplakinolide / filament / glideosome / gliding motility / thin filament

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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