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タイトルDynamic Arabidopsis P5CS filament facilitates substrate channelling.
ジャーナル・号・ページNat Plants, Vol. 10, Issue 6, Page 880-889, Year 2024
掲載日2024年5月13日
著者Chen-Jun Guo / Tianyi Zhang / Qingqing Leng / Xian Zhou / Jiale Zhong / Ji-Long Liu /
PubMed 要旨In plants, the rapid accumulation of proline is a common response to combat abiotic stress. Delta-1-pyrroline-5-carboxylate synthase (P5CS) is a rate-limiting enzyme in proline synthesis, catalysing ...In plants, the rapid accumulation of proline is a common response to combat abiotic stress. Delta-1-pyrroline-5-carboxylate synthase (P5CS) is a rate-limiting enzyme in proline synthesis, catalysing the initial two-step conversion from glutamate to proline. Here we determine the first structure of plant P5CS. Our results show that Arabidopsis thaliana P5CS1 (AtP5CS1) and P5CS2 (AtP5CS2) can form enzymatic filaments in a substrate-sensitive manner. The destruction of AtP5CS filaments by mutagenesis leads to a significant reduction in enzymatic activity. Furthermore, separate activity tests on two domains reveal that filament-based substrate channelling is essential for maintaining the high catalytic efficiency of AtP5CS. Our study demonstrates the unique mechanism for the efficient catalysis of AtP5CS, shedding light on the intricate mechanisms underlying plant proline metabolism and stress response.
リンクNat Plants / PubMed:38740943 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.3 Å
構造データ

35901

8j0f

EMDB-35901, PDB-8j0f:
GK tetramer with adjacent hooks at reaction state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

38855

8y2h

EMDB-38855, PDB-8y2h:
GK tetramer of AtP5CS1 filament with adjacent hooks, reaction state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

化合物

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-RGP:
GAMMA-GLUTAMYL PHOSPHATE

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

由来
  • arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
キーワードPLANT PROTEIN / L-proline biosynthesis / filamentous enzyme / TRANSFERASE

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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