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タイトルStructural changes in bacteriophage T7 upon receptor-induced genome ejection.
ジャーナル・号・ページProc Natl Acad Sci U S A, Vol. 118, Issue 37, Year 2021
掲載日2021年9月14日
著者Wenyuan Chen / Hao Xiao / Li Wang / Xurong Wang / Zhixue Tan / Zhen Han / Xiaowu Li / Fan Yang / Zhonghua Liu / Jingdong Song / Hongrong Liu / Lingpeng Cheng /
PubMed 要旨Many tailed bacteriophages assemble ejection proteins and a portal-tail complex at a unique vertex of the capsid. The ejection proteins form a transenvelope channel extending the portal-tail channel ...Many tailed bacteriophages assemble ejection proteins and a portal-tail complex at a unique vertex of the capsid. The ejection proteins form a transenvelope channel extending the portal-tail channel for the delivery of genomic DNA in cell infection. Here, we report the structure of the mature bacteriophage T7, including the ejection proteins, as well as the structures of the full and empty T7 particles in complex with their cell receptor lipopolysaccharide. Our near-atomic-resolution reconstruction shows that the ejection proteins in the mature T7 assemble into a core, which comprises a fourfold gene product 16 (gp16) ring, an eightfold gp15 ring, and a putative eightfold gp14 ring. The gp15 and gp16 are mainly composed of helix bundles, and gp16 harbors a lytic transglycosylase domain for degrading the bacterial peptidoglycan layer. When interacting with the lipopolysaccharide, the T7 tail nozzle opens. Six copies of gp14 anchor to the tail nozzle, extending the nozzle across the lipopolysaccharide lipid bilayer. The structures of gp15 and gp16 in the mature T7 suggest that they should undergo remarkable conformational changes to form the transenvelope channel. Hydrophobic α-helices were observed in gp16 but not in gp15, suggesting that gp15 forms the channel in the hydrophilic periplasm and gp16 forms the channel in the cytoplasmic membrane.
リンクProc Natl Acad Sci U S A / PubMed:34504014 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.4 - 15.1 Å
構造データ

EMDB-31315:
Symmety-mismatch Reconstruction of Mature T7
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.0 Å

EMDB-31316:
core-portal-tail complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.8 Å

31317

7eyb

EMDB-31317: core proteins of mature t7
PDB-7eyb: core proteins
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

EMDB-31318:
LPS-treated empty bacteriophage T7
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.2 Å

31319

7ey8

7ey9

EMDB-31319: portal-tail complex of mature T7
PDB-7ey8: portal
PDB-7ey9: tail proteins
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

EMDB-31320:
LPS-treated full bacteriophage T7
手法: EM (単粒子) / 解像度: 15.1 Å

31321

7ey6

7ey7

EMDB-31321: Structural changes in bacteriophage T7 upon receptor-induced genome ejection
PDB-7ey6: The portal protein (GP8) of bacteriophage T7
PDB-7ey7: bacteriophage T7 tail complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.3 Å

EMDB-31322:
portal-tail complex of LPS-treated full bacteriophage T7
手法: EM (単粒子) / 解像度: 10.2 Å

由来
  • escherichia phage t7 (ファージ)
キーワードVIRAL PROTEIN / bacteriophage T7 / VIRUS / bacteriophae T7 portal / bacteriophae T7 tail proteins / bacteriophage T7 core proteins

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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