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タイトルGating mechanism and a modulatory niche of human GluN1-GluN2A NMDA receptors.
ジャーナル・号・ページNeuron, Vol. 109, Issue 15, Page 2443-22456.e5, Year 2021
掲載日2021年8月4日
著者Han Wang / Shiyun Lv / David Stroebel / Jinbao Zhang / Yijie Pan / Xuejing Huang / Xing Zhang / Pierre Paoletti / Shujia Zhu /
PubMed 要旨N-methyl-D-aspartate (NMDA) receptors are glutamate-gated calcium-permeable ion channels that are widely implicated in synaptic transmission and plasticity. Here, we report a gallery of cryo-electron ...N-methyl-D-aspartate (NMDA) receptors are glutamate-gated calcium-permeable ion channels that are widely implicated in synaptic transmission and plasticity. Here, we report a gallery of cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of the human GluN1-GluN2A NMDA receptor at an overall resolution of 4 Å in complex with distinct ligands or modulators. In the full-length context of GluN1-GluN2A receptors, we visualize the competitive antagonists bound to the ligand-binding domains (LBDs) of GluN1 and GluN2A subunits, respectively. We reveal that the binding of positive allosteric modulator shortens the distance between LBDs and the transmembrane domain (TMD), which further stretches the opening of the gate. In addition, we unexpectedly visualize the binding cavity of the "foot-in-the-door" blocker 9-aminoacridine within the LBD-TMD linker region, differing from the conventional "trapping" blocker binding site at the vestibule within the TMD. Our study provides molecular insights into the crosstalk between LBDs and TMD during channel activation, inhibition, and allosteric transition.
リンクNeuron / PubMed:34186027
手法EM (単粒子)
解像度3.8 - 4.3 Å
構造データ

31227

7eoq

EMDB-31227, PDB-7eoq:
Structure of the human GluN1/GluN2A NMDA receptor in the glycine/CPP bound state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.1 Å

31228

7eor

EMDB-31228, PDB-7eor:
Structure of the human GluN1/GluN2A NMDA receptor in the glycine/glutamate/GNE-6901 bound state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.0 Å

31229

7eos

EMDB-31229, PDB-7eos:
Structure of the human GluN1/GluN2A NMDA receptor in the glycine/glutamate bound state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.9 Å

31230

7eot

EMDB-31230, PDB-7eot:
Structure of the human GluN1/GluN2A NMDA receptor in the CGP-78608/glutamate bound state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.8 Å

31231

7eou

EMDB-31231, PDB-7eou:
Structure of the human GluN1/GluN2A NMDA receptor in the glycine/glutamate/GNE-6901/9-AA bound state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.3 Å

化合物

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

ChemComp-7RC:
(2R)-4-(3-phosphonopropyl)piperazine-2-carboxylic acid / (-)-CPP

ChemComp-6RM:
7-[(4-fluoranylphenoxy)methyl]-3-[(1~{R},2~{R})-2-(hydroxymethyl)cyclopropyl]-2-methyl-[1,3]thiazolo[3,2-a]pyrimidin-5-one

ChemComp-J86:
[(1S)-1-[[7-bromanyl-2,3-bis(oxidanylidene)-1,4-dihydroquinoxalin-5-yl]methylamino]ethyl]phosphonic acid / [(1S)-1-(2,3-ジオキソ-7-ブロモ-1,2,3,4-テトラヒドロキノキサリン-5-イルメチルアミノ)エチル(以下略)

ChemComp-AA:
9-AMINOACRIDINE / 9-アミノアクリジニウム

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / NMDA receptor

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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