[日本語] English
万見文献
- EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース -

+
検索条件

キーワード
構造解析手法
著者・登録者
ジャーナル
IF

-
Structure paper

タイトルCryo-EM structure of mouse TRPML2 in lipid nanodiscs.
ジャーナル・号・ページJ Biol Chem, Vol. 298, Issue 2, Page 101487, Year 2022
掲載日2021年12月14日
著者Xiaojing Song / Jian Li / Miao Tian / Huaiyi Zhu / Xiaohui Hu / Yuting Zhang / Yanru Cao / Heyang Ye / Peter J McCormick / Bo Zeng / Yang Fu / Jingjing Duan / Jin Zhang /
PubMed 要旨In mammalians, transient receptor potential mucolipin ion channels (TRPMLs) exhibit variable permeability to cations such as Ca, Fe, Zn, and Na and can be activated by the phosphoinositide PI(3,5)P2 ...In mammalians, transient receptor potential mucolipin ion channels (TRPMLs) exhibit variable permeability to cations such as Ca, Fe, Zn, and Na and can be activated by the phosphoinositide PI(3,5)P2 in the endolysosomal system. Loss or dysfunction of TRPMLs has been implicated in lysosomal storage disorders, infectious diseases, and metabolic diseases. TRPML2 has recently been identified as a mechanosensitive and hypotonicity-sensitive channel in endolysosomal organelles, which distinguishes it from TRPML1 and TRPML3. However, the molecular and gating mechanism of TRPML2 remains elusive. Here, we present the cryo-EM structure of the full-length mouse TRPML2 in lipid nanodiscs at 3.14 Å resolution. The TRPML2 homotetramer structure at pH 7.4 in the apo state reveals an inactive conformation and some unique features of the extracytosolic/luminal domain and voltage sensor-like domain that have implications for the ion-conducting pathway. This structure enables new comparisons between the different subgroups of TRPML channels with available structures and provides structural insights into the conservation and diversity of TRPML channels. These comparisons have broad implications for understanding a variety of molecular mechanisms of TRPMLs in different pH conditions, including with and without bound agonists and antagonists.
リンクJ Biol Chem / PubMed:34915027 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.18 Å
構造データ

30924

7dys

EMDB-30924, PDB-7dys:
CryoEM structure of full length mouse TRPML2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.18 Å

由来
  • mus musculus (ハツカネズミ)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / transient receptor potential mucolipin channels / TRP channel / TRPML2

+
万見文献について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見文献

EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース

  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る