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Structure paper

タイトルStructure of the Mrp complex reveals molecular mechanism of this giant bacterial sodium proton pump.
ジャーナル・号・ページProc Natl Acad Sci U S A, Vol. 117, Issue 49, Page 31166-31176, Year 2020
掲載日2020年12月8日
著者Bin Li / Kaiduan Zhang / Yong Nie / Xianping Wang / Yan Zhao / Xuejun C Zhang / Xiao-Lei Wu /
PubMed 要旨Multiple resistance and pH adaptation (Mrp) complexes are sophisticated cation/proton exchangers found in a vast variety of alkaliphilic and/or halophilic microorganisms, and are critical for their ...Multiple resistance and pH adaptation (Mrp) complexes are sophisticated cation/proton exchangers found in a vast variety of alkaliphilic and/or halophilic microorganisms, and are critical for their survival in highly challenging environments. This family of antiporters is likely to represent the ancestor of cation pumps found in many redox-driven transporter complexes, including the complex I of the respiratory chain. Here, we present the three-dimensional structure of the Mrp complex from a sp. strain solved at 3.0-Å resolution using the single-particle cryoelectron microscopy method. Our structure-based mutagenesis and functional analyses suggest that the substrate translocation pathways for the driving substance protons and the substrate sodium ions are separated in two modules and that symmetry-restrained conformational change underlies the functional cycle of the transporter. Our findings shed light on mechanisms of redox-driven primary active transporters, and explain how driving substances of different electric charges may drive similar transport processes.
リンクProc Natl Acad Sci U S A / PubMed:33229520 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.0 Å
構造データ

30567

7d3u

EMDB-30567, PDB-7d3u:
Structure of Mrp complex from Dietzia sp. DQ12-45-1b
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

化合物

ChemComp-LMT:
DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE / ドデシルβ-D-マルトシド / 可溶化剤*YM

由来
  • dietzia sp. dq12-45-1b (バクテリア)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Sodium/proton antiporter

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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