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Structure paper

タイトルCFTR function, pathology and pharmacology at single-molecule resolution.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 616, Issue 7957, Page 606-614, Year 2023
掲載日2023年3月22日
著者Jesper Levring / Daniel S Terry / Zeliha Kilic / Gabriel Fitzgerald / Scott C Blanchard / Jue Chen /
PubMed 要旨The cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR) is an anion channel that regulates salt and fluid homeostasis across epithelial membranes. Alterations in CFTR cause cystic fibrosis, a ...The cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR) is an anion channel that regulates salt and fluid homeostasis across epithelial membranes. Alterations in CFTR cause cystic fibrosis, a fatal disease without a cure. Electrophysiological properties of CFTR have been analysed for decades. The structure of CFTR, determined in two globally distinct conformations, underscores its evolutionary relationship with other ATP-binding cassette transporters. However, direct correlations between the essential functions of CFTR and extant structures are lacking at present. Here we combine ensemble functional measurements, single-molecule fluorescence resonance energy transfer, electrophysiology and kinetic simulations to show that the two nucleotide-binding domains (NBDs) of human CFTR dimerize before channel opening. CFTR exhibits an allosteric gating mechanism in which conformational changes within the NBD-dimerized channel, governed by ATP hydrolysis, regulate chloride conductance. The potentiators ivacaftor and GLPG1837 enhance channel activity by increasing pore opening while NBDs are dimerized. Disease-causing substitutions proximal (G551D) or distal (L927P) to the ATPase site both reduce the efficiency of NBD dimerization. These findings collectively enable the framing of a gating mechanism that informs on the search for more efficacious clinical therapies.
リンクNature / PubMed:36949202 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度4.3 Å
構造データ

29637

8fzq

EMDB-29637, PDB-8fzq:
Dehosphorylated, ATP-bound human cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.3 Å

化合物

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン三リン酸

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / Ion Channel (イオンチャネル)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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