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Structure paper

タイトルHollow Octadecameric Self-Assembly of Collagen-like Peptides.
ジャーナル・号・ページJ Am Chem Soc, Vol. 145, Issue 9, Page 5285-5296, Year 2023
掲載日2023年3月8日
著者Le Tracy Yu / Maria C Hancu / Mark A B Kreutzberger / Amy Henrickson / Borries Demeler / Edward H Egelman / Jeffrey D Hartgerink /
PubMed 要旨The folding of collagen is a hierarchical process that starts with three peptides associating into the characteristic triple helical fold. Depending on the specific collagen in question, these triple ...The folding of collagen is a hierarchical process that starts with three peptides associating into the characteristic triple helical fold. Depending on the specific collagen in question, these triple helices then assemble into bundles reminiscent of α-helical coiled-coils. Unlike α-helices, however, the bundling of collagen triple helices is very poorly understood with almost no direct experimental data available. In order to shed light on this critical step of collagen hierarchical assembly, we have examined the collagenous region of complement component 1q. Thirteen synthetic peptides were prepared to dissect the critical regions allowing for its octadecameric self-assembly. We find that short peptides (under 40 amino acids) are able to self-assemble into specific (ABC) octadecamers. This requires the ABC heterotrimeric composition as the self-assembly subunit, but does not require disulfide bonds. Self-assembly into this octadecamer is aided by short noncollagenous sequences at the N-terminus, although they are not entirely required. The mechanism of self-assembly appears to begin with the very slow formation of the ABC heterotrimeric helix, followed by rapid bundling of triple helices into progressively larger oligomers, terminating in the formation of the (ABC) octadecamer. Cryo-electron microscopy reveals the (ABC) assembly as a remarkable, hollow, crown-like structure with an open channel approximately 18 Å at the narrow end and 30 Å at the wide end. This work helps to illuminate the structure and assembly mechanism of a critical protein in the innate immune system and lays the groundwork for the design of higher order collagen mimetic peptide assemblies.
リンクJ Am Chem Soc / PubMed:36812303 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度5.0 Å
構造データ

EMDB-28960: Cryo-electron microscopy structure of the octadecameric collagen-like (ABC-Ala)6 peptide triple helical assembly
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.0 Å

由来
  • unidentified (未定義)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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