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Structure paper

タイトルStructural basis for gating mechanism of the human sodium-potassium pump.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 13, Issue 1, Page 5293, Year 2022
掲載日2022年9月8日
著者Phong T Nguyen / Christine Deisl / Michael Fine / Trevor S Tippetts / Emiko Uchikawa / Xiao-Chen Bai / Beth Levine /
PubMed 要旨P2-type ATPase sodium-potassium pumps (Na/K-ATPases) are ion-transporting enzymes that use ATP to transport Na and K on opposite sides of the lipid bilayer against their electrochemical gradients to ...P2-type ATPase sodium-potassium pumps (Na/K-ATPases) are ion-transporting enzymes that use ATP to transport Na and K on opposite sides of the lipid bilayer against their electrochemical gradients to maintain ion concentration gradients across the membranes in all animal cells. Despite the available molecular architecture of the Na/K-ATPases, a complete molecular mechanism by which the Na and K ions access into and are released from the pump remains unknown. Here we report five cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of the human alpha3 Na/K-ATPase in its cytoplasmic side-open (E1), ATP-bound cytoplasmic side-open (E1•ATP), ADP-AlF trapped Na-occluded (E1•P-ADP), BeF trapped exoplasmic side-open (E2P) and MgF trapped K-occluded (E2•P) states. Our work reveals the atomically resolved structural detail of the cytoplasmic gating mechanism of the Na/K-ATPase.
リンクNat Commun / PubMed:36075933 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.4 - 4.1 Å
構造データ

27164

8d3u

EMDB-27164, PDB-8d3u:
Human alpha3 Na+/K+-ATPase in its Na+-occluded state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

27165

8d3v

EMDB-27165, PDB-8d3v:
Human alpha3 Na+/K+-ATPase in its cytoplasmic side-open state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

27166

8d3w

EMDB-27166, PDB-8d3w:
Human alpha3 Na+/K+-ATPase in its AMPPCP-bound cytoplasmic side-open state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

27167

8d3x

EMDB-27167, PDB-8d3x:
Human alpha3 Na+/K+-ATPase in its K+-occluded state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.1 Å

27168

8d3y

EMDB-27168, PDB-8d3y:
Human alpha3 Na+/K+-ATPase in its exoplasmic side-open state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.9 Å

化合物

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-ALF:
TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト

ChemComp-ACP:
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / β,γ-メチレンATP / AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

ChemComp-MF4:
TETRAFLUOROMAGNESATE(2-)

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードTRANSLOCASE/TRANSPORT PROTEIN / Na/K-ATPase / a3 / b1 / FXYD6 / occluded state / TRANSPORT PROTEIN / TRANSLOCASE-TRANSPORT PROTEIN complex / AMPPCP-bound / cytoplasmic side-open

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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