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タイトルStructural basis for substrate selection by the SARS-CoV-2 replicase.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 614, Issue 7949, Page 781-787, Year 2023
掲載日2023年2月1日
著者Brandon F Malone / Jason K Perry / Paul Dominic B Olinares / Hery W Lee / James Chen / Todd C Appleby / Joy Y Feng / John P Bilello / Honkit Ng / Johanna Sotiris / Mark Ebrahim / Eugene Y D Chua / Joshua H Mendez / Ed T Eng / Robert Landick / Matthias Götte / Brian T Chait / Elizabeth A Campbell / Seth A Darst /
PubMed 要旨The SARS-CoV-2 RNA-dependent RNA polymerase coordinates viral RNA synthesis as part of an assembly known as the replication-transcription complex (RTC). Accordingly, the RTC is a target for ...The SARS-CoV-2 RNA-dependent RNA polymerase coordinates viral RNA synthesis as part of an assembly known as the replication-transcription complex (RTC). Accordingly, the RTC is a target for clinically approved antiviral nucleoside analogues, including remdesivir. Faithful synthesis of viral RNAs by the RTC requires recognition of the correct nucleotide triphosphate (NTP) for incorporation into the nascent RNA. To be effective inhibitors, antiviral nucleoside analogues must compete with the natural NTPs for incorporation. How the SARS-CoV-2 RTC discriminates between the natural NTPs, and how antiviral nucleoside analogues compete, has not been discerned in detail. Here, we use cryogenic-electron microscopy to visualize the RTC bound to each of the natural NTPs in states poised for incorporation. Furthermore, we investigate the RTC with the active metabolite of remdesivir, remdesivir triphosphate (RDV-TP), highlighting the structural basis for the selective incorporation of RDV-TP over its natural counterpart adenosine triphosphate. Our results explain the suite of interactions required for NTP recognition, informing the rational design of antivirals. Our analysis also yields insights into nucleotide recognition by the nsp12 NiRAN (nidovirus RdRp-associated nucleotidyltransferase), an enigmatic catalytic domain essential for viral propagation. The NiRAN selectively binds guanosine triphosphate, strengthening proposals for the role of this domain in the formation of the 5' RNA cap.
リンクNature / PubMed:36725929 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.67 - 3.38 Å
構造データ

26639

7uo4

EMDB-26639, PDB-7uo4:
SARS-CoV-2 replication-transcription complex bound to Remdesivir triphosphate, in a pre-catalytic state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.38 Å

26641

7uo7

EMDB-26641, PDB-7uo7:
SARS-CoV-2 replication-transcription complex bound to ATP, in a pre-catalytic state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.09 Å

26642

7uo9

EMDB-26642: SARS-CoV-2 replication-transcription complex bound to UTP, in a pre-catalytic state.
PDB-7uo9: SARS-CoV-2 replication-transcription complex bound to UTP, in a pre-catalytic state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.13 Å

26645

7uob

EMDB-26645, PDB-7uob:
SARS-CoV-2 replication-transcription complex bound to GTP, in a pre-catalytic state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.68 Å

26646

7uoe

EMDB-26646, PDB-7uoe:
SARS-CoV-2 replication-transcription complex bound to CTP, in a pre-catalytic state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.67 Å

化合物

ChemComp-NWX:
[[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-(4-azanylpyrrolo[2,1-f][1,2,4]triazin-7-yl)-5-cyano-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl] phosphono hydrogen phosphate

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-HOH:
WATER / 水

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン三リン酸

ChemComp-UTP:
URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE / UTP / UTP*YM / ウリジン三リン酸

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM / グアノシン三リン酸

ChemComp-L2B:
3'-DEOXYURIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / デオキシウリジン一リン酸

ChemComp-CTP:
CYTIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / CTP / シチジン三リン酸

由来
  • severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (SARSコロナウイルス2)
  • synthetic construct (人工物)
キーワードREPLICATION (DNA複製) / RNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / positive stranded viral RNA replication

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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