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Structure paper

タイトルStructure and mechanism of the PilF DNA transformation ATPase from Thermus thermophilus.
ジャーナル・号・ページBiochem J, Vol. 450, Issue 2, Page 417-425, Year 2013
掲載日2013年3月1日
著者Richard F Collins / Darin Hassan / Vijaykumar Karuppiah / Angela Thistlethwaite / Jeremy P Derrick /
PubMed 要旨Many Gram-negative bacteria contain specific systems for uptake of foreign DNA, which play a critical role in the acquisition of antibiotic resistance. The TtPilF (PilF ATPase from Thermus ...Many Gram-negative bacteria contain specific systems for uptake of foreign DNA, which play a critical role in the acquisition of antibiotic resistance. The TtPilF (PilF ATPase from Thermus thermophilus) is required for high transformation efficiency, but its mechanism of action is unknown. In the present study, we show that TtPilF is able to bind to both DNA and RNA. The structure of TtPilF was determined by cryoelectron microscopy in the presence and absence of the ATP analogue p[NH]ppA (adenosine 5'-[β,γ-imido]triphosphate), at 10 and 12 Å (1 Å=0.1 nm) resolutions respectively. It consists of two distinct N- and C-terminal regions, separated by a short stem-like structure. Binding of p[NH]ppA induces structural changes in the C-terminal domains, which are transmitted via the stem to the N-terminal domains. Molecular models were generated for the apoenzyme and p[NH]ppA-bound states in the C-terminal regions by docking of a model based on a crystal structure from a closely related enzyme. Analysis of DNA binding by electron microscopy, using gold labelling, localized the binding site to the N-terminal domains. The results suggest a model in which DNA uptake by TtPilF is powered by ATP hydrolysis, causing conformational changes in the C-terminal domains, which are transmitted via the stem to take up DNA into the cell.
リンクBiochem J / PubMed:23252471 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度10.0 - 12.0 Å
構造データ

EMDB-2222:
Structure of the PilF DNA transformation ATPase (AMPPNP bound form)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 12.0 Å

EMDB-2223:
Structure of the PilF DNA transformation ATPase (AMPPNP bound form)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 10.0 Å

由来
  • Thermus thermophilus (バクテリア)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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