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Structure paper

タイトルATP-triggered conformational changes delineate substrate-binding and -folding mechanics of the GroEL chaperonin.
ジャーナル・号・ページCell, Vol. 149, Issue 1, Page 113-123, Year 2012
掲載日2012年3月30日
著者Daniel K Clare / Daven Vasishtan / Scott Stagg / Joel Quispe / George W Farr / Maya Topf / Arthur L Horwich / Helen R Saibil /
PubMed 要旨The chaperonin GroEL assists the folding of nascent or stress-denatured polypeptides by actions of binding and encapsulation. ATP binding initiates a series of conformational changes triggering the ...The chaperonin GroEL assists the folding of nascent or stress-denatured polypeptides by actions of binding and encapsulation. ATP binding initiates a series of conformational changes triggering the association of the cochaperonin GroES, followed by further large movements that eject the substrate polypeptide from hydrophobic binding sites into a GroES-capped, hydrophilic folding chamber. We used cryo-electron microscopy, statistical analysis, and flexible fitting to resolve a set of distinct GroEL-ATP conformations that can be ordered into a trajectory of domain rotation and elevation. The initial conformations are likely to be the ones that capture polypeptide substrate. Then the binding domains extend radially to separate from each other but maintain their binding surfaces facing the cavity, potentially exerting mechanical force upon kinetically trapped, misfolded substrates. The extended conformation also provides a potential docking site for GroES, to trigger the final, 100° domain rotation constituting the "power stroke" that ejects substrate into the folding chamber.
リンクCell / PubMed:22445172 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度7.0 - 8.5 Å
構造データ

EMDB-1997:
ATP-triggered molecular mechanics of the chaperonin GroEL
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.0 Å

EMDB-1998, PDB-4aaq:
ATP-triggered molecular mechanics of the chaperonin GroEL
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.0 Å

EMDB-1999, PDB-4aar:
ATP-triggered molecular mechanics of the chaperonin GroEL
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.0 Å

EMDB-2000, PDB-4aas:
ATP-triggered molecular mechanics of the chaperonin GroEL
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.5 Å

EMDB-2001, PDB-4aau:
ATP-triggered molecular mechanics of the chaperonin GroEL
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.5 Å

EMDB-2002, PDB-4ab2:
ATP-triggered molecular mechanics of the chaperonin GroEL
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.5 Å

EMDB-2003, PDB-4ab3:
ATP-triggered molecular mechanics of the chaperonin GroEL
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.5 Å

化合物

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION / ホスファ-ト

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

由来
  • escherichia coli (大腸菌)
  • synthetic construct (人工物)
キーワードCHAPERONE

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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