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タイトルThe ABCF ATPase New1 resolves translation termination defects associated with specific tRNAArg and tRNALys isoacceptors in the P site.
ジャーナル・号・ページNucleic Acids Res, Vol. 52, Issue 19, Page 12005-12020, Year 2024
掲載日2024年10月28日
著者Kathryn Turnbull / Helge Paternoga / Esther von der Weth / Artyom A Egorov / Agnieszka A Pochopien / Yujie Zhang / Lilit Nersisyan / Tõnu Margus / Marcus J O Johansson / Vicent Pelechano / Daniel N Wilson / Vasili Hauryliuk /
PubMed 要旨The efficiency of translation termination is determined by the nature of the stop codon as well as its context. In eukaryotes, recognition of the A-site stop codon and release of the polypeptide are ...The efficiency of translation termination is determined by the nature of the stop codon as well as its context. In eukaryotes, recognition of the A-site stop codon and release of the polypeptide are mediated by release factors eRF1 and eRF3, respectively. Translation termination is modulated by other factors which either directly interact with release factors or bind to the E-site and modulate the activity of the peptidyl transferase center. Previous studies suggested that the Saccharomyces cerevisiae ABCF ATPase New1 is involved in translation termination and/or ribosome recycling, however, the exact function remained unclear. Here, we have applied 5PSeq, single-particle cryo-EM and readthrough reporter assays to provide insight into the biological function of New1. We show that the lack of New1 results in ribosomal stalling at stop codons preceded by a lysine or arginine codon and that the stalling is not defined by the nature of the C-terminal amino acid but rather by the identity of the tRNA isoacceptor in the P-site. Collectively, our results suggest that translation termination is inefficient when ribosomes have specific tRNA isoacceptors in the P-site and that the recruitment of New1 rescues ribosomes at these problematic termination contexts.
リンクNucleic Acids Res / PubMed:39217469 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度5.1 - 6.0 Å
構造データ

EMDB-19917: New1 bound to 80S ribosome; A-tRNA, P-tRNA, eIF5a (State 1)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.3 Å

EMDB-19918: New1 bound to 80S ribosome; A-tRNA, P-E*-tRNA (State 2)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.0 Å

EMDB-19921: New1 bound to 80S ribosome; A-tRNA, P-tRNA, E-tRNA (State 5)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.9 Å

EMDB-19922: New1 bound to 80S ribosome; A-tRNA, P-tRNA, E-tRNA (State 6)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.7 Å

EMDB-19923: New1 bound to 80S ribosome; P-tRNA, E-tRNA (State 4)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.7 Å

EMDB-19924: New1 bound to 80S ribosome; eRF1, P-tRNA, E-tRNA (State 7)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.3 Å

EMDB-19925: New1 bound to 80S ribosome; A-P-tRNA, P-E-tRNA (State 3)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.1 Å

由来
  • Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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