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Structure paper

タイトルMechanistic and structural diversity between cytochrome isoforms of .
ジャーナル・号・ページProc Natl Acad Sci U S A, Vol. 118, Issue 50, Year 2021
掲載日2021年12月14日
著者Tamara N Grund / Melanie Radloff / Di Wu / Hojjat G Goojani / Luca F Witte / Wiebke Jösting / Sabine Buschmann / Hannelore Müller / Isam Elamri / Sonja Welsch / Harald Schwalbe / Hartmut Michel / Dirk Bald / Schara Safarian /
PubMed 要旨The treatment of infectious diseases caused by multidrug-resistant pathogens is a major clinical challenge of the 21st century. The membrane-embedded respiratory cytochrome -type oxygen reductase is ...The treatment of infectious diseases caused by multidrug-resistant pathogens is a major clinical challenge of the 21st century. The membrane-embedded respiratory cytochrome -type oxygen reductase is a critical survival factor utilized by pathogenic bacteria during infection, proliferation and the transition from acute to chronic states. encodes for two cytochrome isoforms that are both involved in respiration under oxygen limited conditions. Mechanistic and structural differences between () and () operon encoded cytochrome variants have remained elusive in the past. Here, we demonstrate that cytochrome - catalyzes oxidation of benzoquinols while possessing additional specificity for naphthoquinones. Our data show that although menaquinol-1 (MK1) is not able to directly transfer electrons onto cytochrome from , it has a stimulatory effect on its oxygen reduction rate in the presence of ubiquinol-1. We further determined cryo-EM structures of cytochrome - to high resolution of 2.1 Å. Our structural insights confirm that the general architecture and substrate accessible pathways are conserved between the two oxidase isoforms, but two notable differences are apparent upon inspection: (i) does not contain a CydH-like subunit, thereby exposing heme to the membrane environment and (ii) the AppB subunit harbors a structural demethylmenaquinone-8 molecule instead of ubiquinone-8 as found in CydB of Our work completes the structural landscape of terminal respiratory oxygen reductases of and suggests that structural and functional properties of the respective oxidases are linked to quinol-pool dependent metabolic adaptations in .
リンクProc Natl Acad Sci U S A / PubMed:34873041 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.06 - 2.65 Å
構造データ

13108

7oy2

EMDB-13108, PDB-7oy2:
High resolution structure of cytochrome bd-II oxidase from E. coli
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.06 Å

EMDB-13117:
High resolution structure of cytochrome bd-II oxidase from E. coli at 2.46 A resolution
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.46 Å

EMDB-13121:
High resolution structure of cytochrome bd-II oxidase from E. coli at 2.65 A resolution
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.65 Å

EMDB-13122:
High resolution structure of cytochrome bd-II oxidase from E. coli at 2.55 A resolution
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.55 Å

化合物

ChemComp-CDN:
CARDIOLIPIN

ChemComp-DK8:
2-[(2~{E},6~{E},10~{Z},14~{E},18~{E},22~{E},26~{E})-3,7,11,15,19,23,27,31-octamethyldotriaconta-2,6,10,14,18,22,26,30-octaenyl]naphthalene-1,4-dione

ChemComp-POV:
(2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate / リン脂質*YM

ChemComp-HEB:
HEME B/C

ChemComp-HDD:
CIS-HEME D HYDROXYCHLORIN GAMMA-SPIROLACTONE

ChemComp-OXY:
OXYGEN MOLECULE / ペルオキシド

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
  • escherichia coli k-12 (大腸菌)
キーワードOXIDOREDUCTASE / Terminal oxidase High resolution Membrane protein Membrane enzyme Oxygen reductase bd oxidase

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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