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Structure paper

タイトルStructural basis for VIPP1 oligomerization and maintenance of thylakoid membrane integrity.
ジャーナル・号・ページCell, Vol. 184, Issue 14, Page 3643-3659.e23, Year 2021
掲載日2021年7月8日
著者Tilak Kumar Gupta / Sven Klumpe / Karin Gries / Steffen Heinz / Wojciech Wietrzynski / Norikazu Ohnishi / Justus Niemeyer / Benjamin Spaniol / Miroslava Schaffer / Anna Rast / Matthias Ostermeier / Mike Strauss / Jürgen M Plitzko / Wolfgang Baumeister / Till Rudack / Wataru Sakamoto / Jörg Nickelsen / Jan M Schuller / Michael Schroda / Benjamin D Engel /
PubMed 要旨Vesicle-inducing protein in plastids 1 (VIPP1) is essential for the biogenesis and maintenance of thylakoid membranes, which transform light into life. However, it is unknown how VIPP1 performs its ...Vesicle-inducing protein in plastids 1 (VIPP1) is essential for the biogenesis and maintenance of thylakoid membranes, which transform light into life. However, it is unknown how VIPP1 performs its vital membrane-remodeling functions. Here, we use cryo-electron microscopy to determine structures of cyanobacterial VIPP1 rings, revealing how VIPP1 monomers flex and interweave to form basket-like assemblies of different symmetries. Three VIPP1 monomers together coordinate a non-canonical nucleotide binding pocket on one end of the ring. Inside the ring's lumen, amphipathic helices from each monomer align to form large hydrophobic columns, enabling VIPP1 to bind and curve membranes. In vivo mutations in these hydrophobic surfaces cause extreme thylakoid swelling under high light, indicating an essential role of VIPP1 lipid binding in resisting stress-induced damage. Using cryo-correlative light and electron microscopy (cryo-CLEM), we observe oligomeric VIPP1 coats encapsulating membrane tubules within the Chlamydomonas chloroplast. Our work provides a structural foundation for understanding how VIPP1 directs thylakoid biogenesis and maintenance.
リンクCell / PubMed:34166613
手法EM (トモグラフィー) / EM (単粒子)
解像度3.8 - 5.0 Å
構造データ

EMDB-12324:
In situ cryo-electron tomogram of the Synechocystis wild-type VIPP1 strain grown in high light
手法: EM (トモグラフィー)

EMDB-12325:
In situ cryo-electron tomogram of the Synechocystis F4E VIPP1 mutant grown in high light
手法: EM (トモグラフィー)

EMDB-12326:
In situ cryo-electron tomogram of the Synechocystis V11E VIPP1 mutant grown in high light
手法: EM (トモグラフィー)

EMDB-12327:
In situ cryo-electron tomogram of a cluster of VIPP1-mCherry structures inside the Chlamydomonas chloroplast
手法: EM (トモグラフィー)

EMDB-12328:
In situ cryo-electron tomogram of a cluster of VIPP1-mCherry structures inside the Chlamydomonas chloroplast
手法: EM (トモグラフィー)

EMDB-12329:
In situ cryo-electron tomogram of a cluster of VIPP1-mCherry structures inside the Chlamydomonas chloroplast
手法: EM (トモグラフィー)

EMDB-12330:
In situ cryo-electron tomogram of a cluster of VIPP1-mCherry structures inside the Chlamydomonas chloroplast
手法: EM (トモグラフィー)

12710

7o3w

EMDB-12710, PDB-7o3w:
Structural basis for VIPP1 oligomerization and maintenance of thylakoid membrane integrity
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.9 Å

12711

7o3x

EMDB-12711, PDB-7o3x:
Structural basis for VIPP1 oligomerization and maintenance of thylakoid membrane integrity
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.9 Å

12712

7o3y

EMDB-12712, PDB-7o3y:
Structural basis for VIPP1 oligomerization and maintenance of thylakoid membrane integrity
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.8 Å

12713

7o40

EMDB-12713, PDB-7o40:
Structural basis for VIPP1 oligomerization and maintenance of thylakoid membrane integrity
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.3 Å

12714

7o3z

EMDB-12714, PDB-7o3z:
Structural basis for VIPP1 oligomerization and maintenance of thylakoid membrane integrity
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.0 Å

化合物

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

由来
  • Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
  • Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
  • synechocystis sp. (strain pcc 6803 / kazusa) (バクテリア)
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / ESCRT-III / Membrane remodelling / nucleotide hydrolysis / photosynthesis / thylakoid biogenesis / stress response

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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