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タイトルThe cytoplasmic domain of the AAA+ protease FtsH is tilted with respect to the membrane to facilitate substrate entry.
ジャーナル・号・ページJ Biol Chem, Vol. 296, Page 100029, Year 2021
掲載日2020年11月23日
著者Vanessa Carvalho / Irfan Prabudiansyah / Lubomir Kovacik / Mohamed Chami / Roland Kieffer / Ramon van der Valk / Nick de Lange / Andreas Engel / Marie-Eve Aubin-Tam /
PubMed 要旨AAA+ proteases are degradation machines that use ATP hydrolysis to unfold protein substrates and translocate them through a central pore toward a degradation chamber. FtsH, a bacterial membrane- ...AAA+ proteases are degradation machines that use ATP hydrolysis to unfold protein substrates and translocate them through a central pore toward a degradation chamber. FtsH, a bacterial membrane-anchored AAA+ protease, plays a vital role in membrane protein quality control. How substrates reach the FtsH central pore is an open key question that is not resolved by the available atomic structures of cytoplasmic and periplasmic domains. In this work, we used both negative stain TEM and cryo-EM to determine 3D maps of the full-length Aquifex aeolicus FtsH protease. Unexpectedly, we observed that detergent solubilization induces the formation of fully active FtsH dodecamers, which consist of two FtsH hexamers in a single detergent micelle. The striking tilted conformation of the cytosolic domain in the FtsH dodecamer visualized by negative stain TEM suggests a lateral substrate entrance between the membrane and cytosolic domain. Such a substrate path was then resolved in the cryo-EM structure of the FtsH hexamer. By mapping the available structural information and structure predictions for the transmembrane helices to the amino acid sequence we identified a linker of ∼20 residues between the second transmembrane helix and the cytosolic domain. This unique polypeptide appears to be highly flexible and turned out to be essential for proper functioning of FtsH as its deletion fully eliminated the proteolytic activity of FtsH.
リンクJ Biol Chem / PubMed:33154162 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度6.6 - 20.5 Å
構造データ

EMDB-11161:
FtsH protease from A. aeolicus in C6 symmetry
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.6 Å

EMDB-11167:
A. aeolicus FtsH protease resolved without imposed symmetry
手法: EM (単粒子) / 解像度: 15.9 Å

EMDB-11169:
S-shaped FtsH dodecamer of A. aeolicus with touching N-terminal domains in LMNG micelle
手法: EM (単粒子) / 解像度: 20.5 Å

EMDB-11171:
FtsH dodecamer of A. aeolicus in LMNG micelle, tilted at 90 degrees
手法: EM (単粒子) / 解像度: 12.13 Å

EMDB-11200:
S-shaped FtsH dodecamer of A. aeolicus with lamellar-like N-terminal domains in LMNG micelle
手法: EM (単粒子) / 解像度: 19.5 Å

EMDB-11201:
S-shaped FtsH dodecamer of A. aeolicus with intertwined N-terminal domains in LMNG micelle
手法: EM (単粒子) / 解像度: 17.07 Å

由来
  • Escherichia coli (大腸菌)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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