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Structure paper

タイトルRevisiting the host adhesion determinants of Streptococcus thermophilus siphophages.
ジャーナル・号・ページMicrob Biotechnol, Vol. 13, Issue 6, Page 1765-1779, Year 2020
掲載日2020年6月11日
著者Katherine Lavelle / Adeline Goulet / Brian McDonnell / Silvia Spinelli / Douwe van Sinderen / Jennifer Mahony / Christian Cambillau /
PubMed 要旨Available 3D structures of bacteriophage modules combined with predictive bioinformatic algorithms enabled the identification of adhesion modules in 57 siphophages infecting Streptococcus ...Available 3D structures of bacteriophage modules combined with predictive bioinformatic algorithms enabled the identification of adhesion modules in 57 siphophages infecting Streptococcus thermophilus (St). We identified several carbohydrate-binding modules (CBMs) in so-called evolved distal tail (Dit) and tail-associated lysozyme (Tal) proteins of St phage baseplates. We examined the open reading frame (ORF) downstream of the Tal-encoding ORF and uncovered the presence of a putative p2-like receptor-binding protein (RBP). A 21 Å resolution electron microscopy structure of the baseplate of cos-phage STP1 revealed the presence of six elongated electron densities, surrounding the core of the baseplate, that harbour the p2-like RBPs at their tip. To verify the functionality of these modules, we expressed GFP- or mCherry-coupled Tal and putative RBP CBMs and observed by fluorescence microscopy that both modules bind to their corresponding St host, the putative RBP CBM with higher affinity than the Tal-associated one. The large number of CBM functional domains in St phages suggests that they play a contributory role in the infection process, a feature that we previously described in lactococcal phages and beyond, possibly representing a universal feature of the siphophage host-recognition apparatus.
リンクMicrob Biotechnol / PubMed:32525270 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度21.0 Å
構造データ

EMDB-10913:
Structure of the phage STP1 host adhesion device (baseplate) by negative staining
手法: EM (単粒子) / 解像度: 21.0 Å

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース

  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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