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タイトルStructures of immature EIAV Gag lattices reveal a conserved role for IP6 in lentivirus assembly.
ジャーナル・号・ページPLoS Pathog, Vol. 16, Issue 1, Page e1008277, Year 2020
掲載日2020年1月27日
著者Robert A Dick / Chaoyi Xu / Dustin R Morado / Vladyslav Kravchuk / Clifton L Ricana / Terri D Lyddon / Arianna M Broad / J Ryan Feathers / Marc C Johnson / Volker M Vogt / Juan R Perilla / John A G Briggs / Florian K M Schur /
PubMed 要旨Retrovirus assembly is driven by the multidomain structural protein Gag. Interactions between the capsid domains (CA) of Gag result in Gag multimerization, leading to an immature virus particle that ...Retrovirus assembly is driven by the multidomain structural protein Gag. Interactions between the capsid domains (CA) of Gag result in Gag multimerization, leading to an immature virus particle that is formed by a protein lattice based on dimeric, trimeric, and hexameric protein contacts. Among retroviruses the inter- and intra-hexamer contacts differ, especially in the N-terminal sub-domain of CA (CANTD). For HIV-1 the cellular molecule inositol hexakisphosphate (IP6) interacts with and stabilizes the immature hexamer, and is required for production of infectious virus particles. We have used in vitro assembly, cryo-electron tomography and subtomogram averaging, atomistic molecular dynamics simulations and mutational analyses to study the HIV-related lentivirus equine infectious anemia virus (EIAV). In particular, we sought to understand the structural conservation of the immature lentivirus lattice and the role of IP6 in EIAV assembly. Similar to HIV-1, IP6 strongly promoted in vitro assembly of EIAV Gag proteins into virus-like particles (VLPs), which took three morphologically highly distinct forms: narrow tubes, wide tubes, and spheres. Structural characterization of these VLPs to sub-4Å resolution unexpectedly showed that all three morphologies are based on an immature lattice with preserved key structural components, highlighting the structural versatility of CA to form immature assemblies. A direct comparison between EIAV and HIV revealed that both lentiviruses maintain similar immature interfaces, which are established by both conserved and non-conserved residues. In both EIAV and HIV-1, IP6 regulates immature assembly via conserved lysine residues within the CACTD and SP. Lastly, we demonstrate that IP6 stimulates in vitro assembly of immature particles of several other retroviruses in the lentivirus genus, suggesting a conserved role for IP6 in lentiviral assembly.
リンクPLoS Pathog / PubMed:31986188 / PubMed Central
手法EM (サブトモグラム平均) / EM (トモグラフィー)
解像度3.7 - 3.9 Å
構造データ

10381

6t61

EMDB-10381: A 3.7 Angstrom structure of the EIAV CA-SP hexamer (C2) from Gag-deltaMA tubes assembled at pH8
PDB-6t61: A model of the EIAV CA-SP hexamer (C2) from Gag-deltaMA tubes assembled at pH8
手法: EM (サブトモグラム平均) / 解像度: 3.7 Å

EMDB-10382:
A 3.9 Angstrom structure of the EIAV CA-SP hexamer (C6) from Gag-dMA spheres assembled at pH8
手法: EM (サブトモグラム平均) / 解像度: 3.9 Å

10383

6t63

EMDB-10383: A structure of the EIAV CA-SP hexamer (C2) from Gag-deltaMA tubes assembled at pH6
PDB-6t63: A model of the EIAV CA-SP hexamer (C2) from Gag-deltaMA tubes assembled at pH6
手法: EM (サブトモグラム平均) / 解像度: 3.8 Å

10384

6t64

EMDB-10384: A structure of the EIAV CA-SP hexamer (C6) from Gag-deltaMA spheres assembled at pH6
PDB-6t64: A model of the EIAV CA-SP hexamer (C6) from Gag-deltaMA spheres assembled at pH6
手法: EM (サブトモグラム平均) / 解像度: 3.7 Å

EMDB-10385:
Cryo-electron tomogram containing EIAV Gag-deltaMA spheres and tubes assembled at pH8
手法: EM (トモグラフィー)

EMDB-10386:
Cryo-electron tomogram containing EIAV Gag-deltaMA spheres and tubes assembled at pH6
手法: EM (トモグラフィー)

由来
  • equine infectious anemia virus (ウマ伝染性貧血ウイルス)
キーワードVIRAL PROTEIN / Retrovirus / lentivirus / Equine infectious anemia virus / EIAV / Gag / capsid / IP6 / phytic acid / inositolhexakiphosphate

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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