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タイトルStructure of a Tc holotoxin pore provides insights into the translocation mechanism.
ジャーナル・号・ページProc Natl Acad Sci U S A, Vol. 116, Issue 46, Page 23083-23090, Year 2019
掲載日2019年11月12日
著者Daniel Roderer / Oliver Hofnagel / Roland Benz / Stefan Raunser /
PubMed 要旨Tc toxins are modular toxin systems of insect and human pathogenic bacteria. They are composed of a 1.4-MDa pentameric membrane translocator (TcA) and a 250-kDa cocoon (TcB and TcC) encapsulating the ...Tc toxins are modular toxin systems of insect and human pathogenic bacteria. They are composed of a 1.4-MDa pentameric membrane translocator (TcA) and a 250-kDa cocoon (TcB and TcC) encapsulating the 30-kDa toxic enzyme (C terminus of TcC). Binding of Tc toxins to target cells and a pH shift trigger the conformational transition from the soluble prepore state to the membrane-embedded pore. Subsequently, the toxic enzyme is translocated and released into the cytoplasm. A high-resolution structure of a holotoxin embedded in membranes is missing, leaving open the question of whether TcB-TcC has an influence on the conformational transition of TcA. Here we show in atomic detail a fully assembled 1.7-MDa Tc holotoxin complex from in the membrane. We find that the 5 TcA protomers conformationally adapt to fit around the cocoon during the prepore-to-pore transition. The architecture of the Tc toxin complex allows TcB-TcC to bind to an already membrane-embedded TcA pore to form a holotoxin. Importantly, assembly of the holotoxin at the membrane results in spontaneous translocation of the toxic enzyme, indicating that this process is not driven by a proton gradient or other energy source. Mammalian lipids with zwitterionic head groups are preferred over other lipids for the integration of Tc toxins. In a nontoxic Tc toxin variant, we can visualize part of the translocating toxic enzyme, which transiently interacts with alternating negative charges and hydrophobic stretches of the translocation channel, providing insights into the mechanism of action of Tc toxins.
リンクProc Natl Acad Sci U S A / PubMed:31666324 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.4 Å
構造データ

10312

6sue

EMDB-10312, PDB-6sue:
Structure of Photorhabdus luminescens Tc holotoxin pore, Mutation TccC3-D651A
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

10313

6suf

EMDB-10313, PDB-6suf:
Structure of Photorhabdus luminescens Tc holotoxin pore
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

由来
  • photorhabdus luminescens (バクテリア)
キーワードTOXIN / Complex / Holotoxin / Photorhabdus / Insecticidal / Translocation

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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